«Нестандартные» аминокислоты. Аминокислотный состав белков Аминокислоты в составе белков формула и название

Глава III. БЕЛКИ

§ 6. АМИНОКИСЛОТЫ КАК СТРУКТУРНЫЕ ЭЛЕМЕНТЫ БЕЛКОВ

Природные аминокислоты

Аминокислоты в живых организмах встречаются преимущественно в составе белков. Белки построены в основном двадцатью стандартными аминокислотами. Они являются a-аминокислотами и отличаются друг от друга строением боковых групп (радикалов), обозначаемых буквой R:

Разнообразие боковых радикалов аминокислот играет ключевую роль при формировании пространственной структуры белков, при функционировании активного центра ферментов.

Структура стандартных аминокислот приведена в конце параграфа в табл.3. Природные аминокислоты имеют тривиальные названия, оперировать которыми при записях структуры белков неудобно. Поэтому для них введены трехбуквенные и однобуквенные обозначения, которые также представлены в табл.3.

Пространственная изомерия

У всех аминокислот, за исключением глицина, a-углеродный атом является хиральным, т.е. для них характерна оптическая изомерия. В табл. 3 хиральный атом углерода обозначен звездочкой. Например, для аланина проекции Фишера обоих изомеров выглядят следующим образом:

Для их обозначения, как и для углеводов, используется D, L-номенклатура. В состав белков входят только L-аминокислоты.

L- и D-изомеры могут взаимно превращаться друг в друга. Этот процесс называется рацемизацией.

Интересно знать! В белке зубов – дентине – L -аспарагиновая кислота самопроизвольно рацемизуется при температуре человеческого тела со скорость 0,10 % в год. В период формирования зубов в дентине содержится только L -аспарагиновая кислота, у взрослого же человека в результате рацемизации образуется D -аспарагиновая кислота. Чем старше человек, тем выше содержание D-изомера. Определив соотношение D- и L-изомеров, можно достаточно точно установить возраст. Так были изобличены жители горных селений Эквадора, приписывавшие себе слишком большой возраст.

Химические свойства

Аминокислоты содержат амино- и карбоксильную группы. В силу этого они проявляют амфотерные свойства, то есть свойства и кислот и оснований.

При растворении аминокислоты в воде, например, глицина, его карбоксильная группа диссоциирует с образованием иона водорода. Далее ион водорода присоединяется за счет неподеленной пары электронов у атома азота к аминогруппе. Образуется ион, в котором одновременно присутствуют положительный и отрицательный заряды, так называемый цвиттер-ион:

Такая форма аминокислоты является преобладающей в нейтральном растворе. В кислой среде аминокислота, присоединяя ион водорода, образует катион:

В щелочной среде образуется анион:

Таким образом, в зависимости от рН среды аминокислота может быть положительно заряженной, отрицательно заряженной и электронейтральной (при равенстве положительных и отрицательных зарядов). Значение рН раствора, при котором суммарный заряд аминокислоты равен нулю, называется изоэлектрической точкой данной аминокислоты. Для многих аминокислот изоэлектрическая точка лежит вблизи рН 6. Например, изоэлектрические точки глицина и аланина имеют значения 5,97 и 6,02 соответственно.

Две аминокислоты могут реагировать друг с другом, в результате чего отщепляется молекула воды и образуется продукт, который называется дипептидом :

Связь, соединяющая две аминокислоты, носит название пептидной связи . Если пользоваться буквенными обозначениями аминокислот, образование дипептида можно схематически представить следующим образом:

Аналогично образуются трипептиды, тетрапептиды и т.д.:

H 2 N – лиз – ала – гли – СООН – трипептид

H 2 N – трп – гис – ала – ала – СООН – тетрапептид

H 2 N – тир – лиз – гли – ала – лей – гли – трп – СООН – гептапептид

Пептиды, состоящие из небольшого числа аминокислотных остатков, имеют общее название олигопептиды .

Интересно знать! Многие олигопептиды обладают высокой биологической активностью. К ним относится ряд гормонов, например, окситоцин (нанопептид) стимулирует сокращение матки, брадикинин (нанопептид) подавляет воспалительные процессы в тканях. Антибиотик грамицидин С (циклический декапептид) нарушает регуляцию ионной проницаемости в мембранах бактерий и тем самым убивает их. Грибные яды аманитины (октапептиды), блокируя синтез белка, способны вызвать сильное отравление у человека. Широко известен аспартам - метиловый эфир аспартилфенилаланина. Аспартам имеет сладкий вкус и используется для придания сладкого вкуса различным продуктам, напиткам.

Классификация аминокислот

Существует несколько подходов к классификации аминокислот, но наиболее предпочтительной является классификация, основанная на строении их радикалов. Выделяют четыре класса аминокислот, содержащих радикалы следующих типов; 1) неполярные (или гидрофобные); 2) полярные незаряженные; 3) отрицательно заряженные и 4) положительно заряженные:

К неполярным (гидрофобным) относятся аминокислоты с неполярными алифатическими (аланин, валин, лейцин, изолейцин) или ароматическими (фенилаланин и триптофан) R-группами и одна серусодержащая аминокислота – метионин.

Полярные незаряженные аминокислоты в сравнении с неполярными лучше растворяются в воде, более гидрофильны, так как их функциональные группы образуют водородные связи с молекулами воды. К ним относятся аминокислоты, содержащие полярную НО-группу (серин, треонин и тирозин), HS-группу (цистеин), амидную группу (глутамин, аспарагин) и глицин (R-группа глицина, представленная одним атомом водорода, слишком мала, чтобы компенсировать сильную полярность a-аминогруппы и a-карбоксильной группы).

Аспарагиновая и глутаминовая кислоты относятся к отрицательно заряженным аминокислотам. Они содержат по две карбоксильные и по одной аминогруппе, поэтому в ионизированном состоянии их молекулы будут иметь суммарный отрицательный заряд:

К положительно заряженным аминокислотам принадлежат лизин, гистидин и аргинин, в ионизированном виде они имеют суммарный положительный заряд:

В зависимости от характера радикалов природные аминокислоты также подразделяются на нейтральные, кислые и основные . К нейтральным относятся неполярные и полярные незаряженные, к кислым – отрицательно заряженные, к основным – положительно заряженные.

Десять из 20 аминокислот, входящих в состав белков, могут синтезироваться в человеческом организме. Остальные должны содержаться в нашей пище. К ним относятся аргинин, валин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, треонин, триптофан, фенилаланин и гистидин. Эти аминокислоты называются незаменимыми. Незаменимые аминокислоты входят часто в состав пищевых добавок, используются в качестве лекарственных препаратов.

Интересно знать! Исключительно важную роль играет сбалансированность питания человека по аминокислотам. При недостатке незаменимых аминокислот в пище организм саморазрушается. При этом страдает в первую очередь головной мозг, что приводит к различным заболеваниям центральной нервной системы, психическим расстройствам. Особенно уязвим молодой растущий организм. Так, например, при нарушении синтеза тирозина из фенилаланина у детей развивается тяжелое заболевание финилпировиноградная олигофрения, вызывающее тяжелую умственную отсталость или гибель ребенка.

Таблица 3

Стандартные аминокислоты

Аминокислота (тривиальное название)	Условные обозначения			Структурная формула
		Латинское
		трехбук- венное	однобук-венное
НЕПОЛЯРНЫЕ (ГИДРОФОБНЫЕ)
Изолейцин
Фенилаланин
Триптофан
Метионин
ПОЛЯРНЫЕ НЕЗАРЯЖЕННЫЕ
Аспарагин
Глутамин

Аминокислотами называются органические карбоновые кислоты, у которых как минимум один из атомов водорода углеводородной цепи замещен на аминогруппу. В зависимости от положения группы -NН 2 различают α, β, γ и т. д. L-аминокислоты. К настоящему времени в различных объектах живого мира найдено до 200 различных аминокислот. В организме человека содержится около 60 различных аминокислот и их производных, но не все они входят в состав белков.

Аминокислоты делятся на две группы:

1. протеиногенные (входящие в состав белков)

   Среди них выделяют главные (их всего 20) и редкие. Редкие белковые аминокислоты (например, гидроксипролин, гидроксилизин, аминолимонная кислота и др.) на самом деле являются производными тех же 20 аминокислот.

   Остальные аминокислоты не участвуют в построении белков; они находятся в клетке либо в свободном виде (как продукты обмена), либо входят в состав других небелковых соединений. Например, аминокислоты орнитин и цитруллин являются промежуточными продуктами в образовании протеиногенной аминокислоты аргинина и участвуют в цикле синтеза мочевины; γ-амино-масляная кислота тоже находится в свободном виде и играет роль медиатора в передаче нервных импульсов; β-аланин входит в состав витамина - пантотеновой кислоты.

2. непротеиногенные (не участвующие в образовании белков)

   Непротеиногенные аминокислоты в отличие от протеиногенных более разнообразны, особенно те, которые содержатся в грибах, высших растениях. Протеиногенные аминокислоты участвуют в построении множества разных белков независимо от вида организма, а непротеиногенные аминокислоты могут быть даже токсичны для организма другого вида, т. е. ведут себя как обычные чужеродные вещества. Например, канаванин, дьенколевая кислота и β-циано-аланин, выделенные из растений, ядовиты для человека.

Строение и классификация протеиногенных аминокислот

Радикал R в простейшем случае представлен атомом водорода (глицин), а может иметь и сложное строение. Поэтому α-аминокислоты отличаются друг от друга прежде всего строением бокового радикала, а следовательно, и физико-химическими свойствами, присущими этим радикалам. Приняты три классификации аминокислот:

Приведенная физиологическая классификация аминокислот не универсальна в отличие от первых двух классификаций и до некоторой степени условна, поскольку действительна только для организмов данного вида. Однако абсолютная незаменимость восьми аминокислот универсальна для всех видов организмов (в табл. 2 приведены данные для некоторых представителей позвоночных и насекомых [показать] ).

Таблица 2. Незаменимые (+), заменимые (-) и полузаменимые (±) аминокислоты для некоторых позвоночных и насекомых (по Любке и др., 1975)
Аминокислоты	Человек	Крыса	Мышь	Курица	Лосось	Москит	Пчела
Глицин	-	-	-	+	-	+	-
Алании	-	-	-	-	-	-	-
Валин	+	+	+	+	+	+	+
Лейцин	+	+	+	+	+	+	+
Изолейцин	+	+	+	+	+	+	+
Цистеин	-	-	-	-	-	-	-
Метионин	+	+	+	+	+	+	+
Серин	-	-	-	-	-	-	-
Треонин	+	+	+	+	+	+	+
Аспарагиновая кислота	-	-	-	-	-	-	-
Глутаминовая кислота	-	-	-	-	-	-	-
Лизин	+	+	+	+	+	+	+
Аргинин	±	±	+	+	+	+	+
Фенилаланин	+	+	+	+	+	+	+
Тирозин	±	±	+	+	-	-	-
Гистидин	±	+	+	+	+	+	+
Триптофан	+	+	+	+	+	+	+
Пролин	-	-	-	-	-	-	-

Для крыс и мышей незаменимых аминокислот уже девять (к восьми известным добавляется гистидин). Нормальный рост и развитие курицы возможны только при наличии одиннадцати незаменимых аминокислот (добавляются гистидин, аргинин, тирозин), т. е. полузаменимые для человека аминокислоты абсолютно незаменимы для курицы. Для москитов глицин является абсолютно незаменимой, а тирозин, наоборот, заменимой аминокислотой.

Значит, для разных видов организмов возможны существенные отклонения в потребности в отдельных аминокислотах, что определяется особенностями их обмена.

Сложившийся для каждого вида организма состав незаменимых аминокислот, или так называемая ауксотрофность организма в отношении аминокислот, отражает скорее всего стремление его к минимальным энергетическим затратам на синтез аминокислот. Действительно, выгоднее получать готовый продукт, чем производить его самому. Поэтому организмы, потребляющие незаменимые аминокислоты, тратят примерно на 20% энергии меньше, чем те, которые синтезируют все аминокислоты. С другой стороны, в ходе эволюции не сохранилось таких форм жизни, которые бы полностью зависели от поступления всех аминокислот извне. Им трудно было бы приспосабливаться к изменениям внешней среды, учитывая, что аминокислоты являются материалом для синтеза такого вещества, как белок, без которого жизнь невозможна.

Физико-химические свойства аминокислот

Кислотно-основные свойства аминокислот . По химическим свойствам аминокислоты - амфотерные электролиты, т. е. сочетают свойства и кислот, и оснований.

Кислотные группы аминокислот: карбоксильная (-СООН -> -СОО - + Н +), протонированная α-аминогруппа (-NH + 3 -> -NН 2 + Н +).

Основные группы аминокислот: диссоциированная карбоксильная (-СОО - + Н + -> -СООН) и α-аминогруппа (-NН 2 + Н + -> NН + 3).

Для каждой аминокислоты имеется как минимум две константы кислотной диссоциации рК а - одна для группы -СООН, а вторая для α-аминогруппы.

В водном растворе возможно существование трех форм аминокислот (рис. 1.)

Доказано, что в водных растворах аминокислоты находятся в виде диполя; или цвиттер-иона.

Влияние рН среды на ионизацию аминокислот . Изменение рН среды от кислой до щелочной влияет на заряд растворенных аминокислот. В кислой среде (рН<7) все аминокислоты несут положительный заряд (существуют в виде катиона), так как избыток протонов в среде подавляет диссоциацию карбоксильной группы:

В кислой среде аминокислоты в электрическом поле движутся к катоду.

В щелочной среде (рН>7), где имеется избыток ионов ОН - , аминокислоты находятся в виде отрицательно заряженных ионов (анионов), так как диссоциирует NН + 3 -группа:

В этом случае аминокислоты перемещаются в электрическом поле к аноду.

Следовательно, в зависимости от рН среды аминокислоты имеют суммарный нулевой, положительный или отрицательный заряд.

Состояние, в котором заряд аминокислоты равен нулю, называется изоэлектрическим. Значение рН, при котором наступает такое состояние и аминокислота не перемещается в электрическом поле ни к аноду, ни к катоду, называется изоэлектрической точкой и обозначается рН I . Изоэлектрическая точка очень точно отражает кислотно-основные свойства разных групп в аминокислотах и является одной из важных констант, характеризующих аминокислоту.

Изоэлектрическая точка неполярных (гидрофобных) аминокислот приближается к нейтральному значению рН (от 5,5 для фенилаланина до 6,3 для пролина), у кислых она имеет низкие значения (для глутаминовой кислоты 3,2, для аспарагиновой 2,8). Изоэлектрическая точка для цистеина и цистина равна 5,0, что указывает на слабые кислотные свойства этих аминокислот. У основных аминокислот - гистидина и особенно лизина и аргинина - изоэлектрическая точка значительно выше 7.

В клетках и межклеточной жидкости организма человека и животных рН среды близка к нейтральной, поэтому основные аминокислоты (лизин, аргинин) несут суммарный положительный заряд (катионы), кислые аминокислоты (аспарагиновая и глутаминовая) имеют отрицательный заряд (анионы), а остальные существуют в виде диполя. Кислые и основные аминокислоты больше гидратированы, чем все остальные аминокислоты.

Стереоизомерия аминокислот

Все протеиногенные аминокислоты, за исключением глицина, имеют как минимум один асимметрический атом углерода (С*) и обладают оптической активностью, причем большая часть их относится к левовращающим. Они существуют в виде пространственных изомеров, или стереоизомеров. По расположению заместителей вокруг асимметрического атома углерода стерео-изомеры относят к L- или D-ряду.

L- и D-изомеры относятся друг к другу как предмет и его зеркальное изображение, поэтому их называют также зеркальными изомерами или энантиомерами. Аминокислоты треонин и изолейцин имеют по два асимметрических атома углерода, поэтому у них по четыре стереоизомера. Например, у треонина, помимо L- и D-треонина, имеется еще два, которые называют диастереомерами или аллоформами: L-аллотреонин и D-аллотреонин.

Все аминокислоты, входящие в состав белков, относятся к L-ряду. Считалось, что D-аминокислоты не встречаются в живой природе. Однако были найдены полипептиды в виде полимеров D-глутаминовой кислоты в капсулах спороносных бактерий (палочке сибирской язвы, картофельной и сенной палочке); D-глутаминовая кислота и D-аланин входят в состав мукопептидов клеточной стенки некоторых бактерий. D-Аминокислоты обнаружены также в антибиотиках, продуцируемых микроорганизмами (см. табл. 3).

Возможно, D-аминокислоты оказались более пригодными для защитных функций организмов (именно этой цели служат и капсула бактерий, и антибиотики), в то время как L-аминокислоты нужны организму для построения белков.

Распространение отдельных аминокислот в разных белках

К настоящему времени расшифрован аминокислотный состав многих белков микробного, растительного и животного происхождения. Наиболее часто в белках находят аланин, глицин, лейцин, серии. Однако каждый белок имеет свой аминокислотный состав. Например, протамины (простые белки, находящиеся в молоках рыб) содержат до 85% аргинина, но в них отсутствуют циклические, кислые и серусодержащие аминокислоты, треонин и лизин. Фиброин - белок натурального шелка, содержит до 50% глицина; в состав коллагена - белка сухожилий - входят редкие аминокислоты (гидроксилизин, гидроксипролин), которые отсутствуют в остальных белках.

Аминокислотный состав белков определяется не доступностью или незаменимостью той или иной аминокислоты, а назначением белка, его функцией. Последовательность расположения аминокислот в белке обусловлена генетическим кодом.

Страница 2

всего страниц: 7

Аминокислоты, аминокарбоновые кислоты – органические соединения, содержащие в своем составе одновременно как аминную (-NH 2) , так и карбоксильную (-СООН) группы.

Аминокислоты могут рассматриваться в качестве производных карбоновых кислот, в которых один или несколько атомов водорода заменены на аминогруппы.

Все протеиногенные аминокислоты являются ^5,-аминокислотами.

История открытия и номенклатура аминокислот

Так как у одной и той же аминокислоты может быть несколько источников происхождения, некоторые аминокислоты приведены в таблице дважды, в зависимости от даты открытия и источника. В таблице приведены наиболее известные и значимые аминокислоты.

Аминокислота

Систематические название

Другие названия

Год

Источник

Открывший впервые

L-Аспарагин

1806

Сок спаржи

Воклен Л.-Н. и Робике П.-Ж.

L-Лейцин

(2S)-2-amino-4– methylpentanoic acid

2-амино-4-метилпентановая кислота

1819

Сыр

Пруст Д.

Глицин

2-aminoacetic acid

Аминоуксусная кислота

1820

Желатин

Браконно А.

L-Таурин

2-aminoethanesulfonic acid

2– Аминоэтансульфоновая кислота

1827

Бычья желчь

Тидеманн Ф. и Гмелин Л.

L-Аспарагиновая кислота

2-Aminobutanedioic acid

1827

Экстракт алтея аптечного

Плиссон А.

L-Тирозин

(2S)-2-amino– 3– (4-hydroxyphenyl) propanoic acid

1846

Неочищенный казеин

фон Либих Ю.

L-Тирозин

(2S)-2-amino-3– (4-hydroxyphenyl)propanoic acid

2-амино-3– (4– гидроксифенил) пропионовая кислота

1848

Гидролизат казеина

Бопп Ф.

L-Валин

(2S)-2-amino-3-methylbutanoic acid

1856

Животные ткани

фон Горуп-Безанц Е.

L-Серин

(2S)-2-amino-3-hydroxypropanoic acid

2-амино-3-гидроксипропановая кислота

1865

Шелк

Крамер Э.

L-Глутаминовая кислота

2-Aminopentanedioic acid

2-Аминопентадиовая кислота

1866

Растительные белки

Риттхаузен Г.

L-Аспарагиновая кислота

2-Aminobutanedioic acid

Аминобутандиовая кислота, аспартат, аминоянтарная кислота

1868

Конглутин, легумин (ростки спаржи)

Риттхаузен Г.

L-Орнитин

(2S) –2,5-diaminopentanoic acid

2,5-диаминопентановая кислота

1877

Куриная моча

Яффе М.

L-Валин

(2S)-2-amino– 3-methylbutanoic acid

(S)-2-амино-3-метилбутановая кислота

1879

Белок альбумин

Шутценбергер П.

L-Фенилаланин

(2S)-2-amino-3-phenylpropanoic acid

2-амино-3-фенилпропановая кислота

1881

Ростки люпина

Шульце А. и Барбьери Й.

L-Глутамин

(2S)-2,5-diamino –5-oxopentanoic acid

2-аминопентанамид– 5-овая кислота

1883

Сок свеклы

Шульц Е. и Босхарт Е.

L-Цистеин

(2R)-2-amino-3-sulfanylpropanoic acid

^5,-амино– ^6,-тиопропионовая кислота, 2-амино-3-меркаптопропановая кислота

1884

Цистин

Бауманн Е.

L-Аргинин

2-амино-5– (диаминометилиденамино) пентановая кислота

1886

Экстракт рассады люпина

Шульц Е. и Стигер Е.

L-Аланин

(2S)-2-aminopropanoic acid

(S)-2-аминопропановая (^5,-аминопропионовая) кислота

1888

Фиброин шелка

Вейль Т.

L-Лизин

(2S)-2,6-diaminohexanoic acid

2,6-диаминогексановая кислота

1889

Казеин

Дрексель Э.

L-Аргинин

(2S)-2-amino-5– (diaminomethylideneamino) pentanoic acid

2-амино-5– (диамино метилиденамино) пентановая кислота

1895

Белок рога

Гедин С.

3,5-Дийодтирозин

3,5-Diiodotyrosine

3,5-Дийодтирозин

1896

Кораллы

Дрексель Е.

L-Гистидин

1896

Стурин

Коссель Е.

L-Гистидин

(2S)-2-amino-3– (1H-imidazol-5-yl) propanoic acid

L-2-амино-3– (1H-имидазол– 4-ил) пропионовая кислота

1896

Гистоны

Гедин С.

L-Цистин

(2R)-2-amino-3– [[ (2R)-2-amino-2-carboxyethyl]disulfanyl] propanoic acid

3,3′-дитио-бис-2-аминопропионовая кислота, дицистеин

1899

Вещество рога

К. Мёрнер

L-Пролин

(2S)-pyrrolidine– 2-carboxylic acid

L-пирролидин-2-карбоновая кислота

1901

Казеин

Фишер Э.

L-Триптофан

(2S)-2-amino-3– (1H-indol-3-yl) propanoic acid

2-амино-3– (1H-индол-3-ил)пропионовая кислота

1901

Казеин

Хопкинс Ф. и Коул С.

L-Гидроксипролин

(2S, 4R)– 4-hydroxypyrrolidine– 2-carboxylic acid

L-4– гидроксипирролидин– 2-карбоноваякислота

1902

Желатин

Фишер Э.

L-Изолейцин

(2S, 3S)-2-amino-3-methylpentanoic acid

2-амино-3-метилпентановая кислота

1904

Патока сахарной свеклы

Эрлих Ф.

^6,-Аланин

3-aminopropanoic acid

3-аминопропионовая кислота

1911

Мясной экстракт

Гулевич В.

Лиотиронин

(2S)-2-amino-3– propanoic acid

Тиреоидные гормоны

1915

Ткань щитовидной железы

Кендалл Е.

L-Метионин

(2S)-2-amino-4-methylsulfanylbutanoic acid

2-амино-4– (метилтио) бутановая кислота

1922

Казеин

Мёллер Д.

L-Треонин

1925

Белки овса

Шрайвер C. и др.

L-Гидроксилизин

(2S, 5R)-2,6-Diamino-5-hydroxyhexanoic acid

(2S, 5R)-2,6-диамино-5-гидроксигексановая кислота

1925

Рыбный желатин

Шрайвер С. и др.

L-Цитруллин

2-amino-5– (carbamoylamino) pentanoic acid

2-амино-5– (карбамоил амино) пентановая кислота

1930

Сок арбуза

Вада М.

L-Аспарагин

(2S)-2,4-diamino-4– oxobutanoic acid

2-амино-3-карбамоилпропановая кислота

1932

Эдестин (белок семян конопли)

Дамодаран М.

L-Глутамин

(2S)-2,5-diamino-5-oxopentanoic acid

2-аминопентанамид –5-овая кислота

1932

Глиадин (белок пшеницы)

Дамодаран М.

L-Треонин

(2S, 3R)-2-amino-3-hydroxybutanoic acid

2-амино-3-гидроксибутановая кислота

1935

Казеин

Роуз В.

Каждая из двадцати стандартных, и многие из нестандартных аминокислот, получили названия, в том числе, от источника, из которого впервые было выделено соединение: например, аспарагин выделен из спаржи (от латинского Asparagus), глутамин – из глютена пшеницы, тирозин – из казеина (от греческого `4,`5,`1,a2,`2, tyros – «сыр»).

Для сокращенной записи названий протеиногенных аминокислот используются коды, включающие в себя три первые буквы тривиального названия (за исключением аспарагина – «Асн», глутамина – «Глн», изолейцина – «Иле» и триптофана – «Трп». Для последнего также используется сокращение «Три»).

Иногда также используются обозначения Asx «аспарагиновая кислота, аспарагин» и Glx «глутаминовая кислота, глутамин». Существование подобных обозначений объясняется тем, что при гидролизе пептидов в щелочных или кислых средах, аспарагин и глутамин легко превращаются в соответствующие кислоты, из-за чего часто невозможно, без применения особых подходов, точно установить, какая именно аминокислота была в составе пептида.

Гидролиз (от древнегреческих P21,^8,`9,`1, – «вода» и _5,a3,`3,_3,`2, – «разложение») – водой, химическая реакция взаимодействия вещества с водой, при протекании которой происходит разложение вещества и воды с образованием новых соединений. Гидролиз соединений различных классов (белков, углеводов, жиров, сложных эфиров, солей) существенно различается. Гидролиз пептидов и белков происходит с образованием либо более коротких цепей (частичный гидролиз), либо смеси аминокислот (в ионной форме, полный гидролиз). Гидролиз пептидов может происходить как в щелочной или кислой среде, так и под действием ферментов. Ферментативный гидролиз важен тем, что протекает селективно, соответственно, расщепляются строго определенные участки пептидной цепи. Обычно гидролиз осуществляется в кислой среде, так как в условиях щелочного гидролиза многие аминокислоты неустойчивы. Кроме того, гидролизу подвергаются также аспарагина и глутамина.

Для формирования стабильных повторяющихся структур в белках, необходимо, чтобы все аминокислоты, входящие в их состав были представлены только одним энантиомером – L или D. В отличие от обычных химических реакций, в которых преимущественно образуются рацемические смеси стереоизомеров , у продуктов реакции биосинтеза в клетках есть только одна из форм. Данный результат достигается благодаря ферментам, имеющим несимметричные активные центры, и, следовательно, являющимися стереоспецифическими.

D-аминокислоты

D-аминокислоты синтезируются отдельными бактериями, в частности, сенной палочкой (Bacillus subtilis) и холерным вибрионом (Vibrio cholerae), которые используют D-форму аминокислот в качестве связующего компонента пептидогликанового слоя. Кроме того, D-аминокислоты регулируют работу ферментов, ответственных за армирование клеточных стенок.

Пептидные связи

Пептидная связь между лейцином и треонином в составе белка (шарико-стержневая модель).

Между карбоксильной группой одной ^5,-аминокислоты и аминогруппой другой может происходить реакция конденсации, продуктами которой являются дипептид и молекула воды. В образованном дипептидом остатке, аминокислоты соединены между собой CO-NH связью, которая называется пептидной (амидной).

Пептидные связи, независимо друг от друга, описали в 1902 году Эмиль Герман Фишер и Франц Гофмейстер .

Дипептид имеет два конца: N-, на котором размещена аминогруппа, и C-, на котором размещена карбоксильная группа. Каждый из концов может потенциально участвовать в последующей реакции конденсации с образованием линейных трипептидов, тетрапептидов, пентапептидов. Цепочки, содержащие 40 и более последовательно соединенных пептидными связями остатков аминокислот, называются полипептидами. Молекулы белков состоят из одного или нескольких полипептидных цепей.

Классификация аминокислот

Существует несколько классификаций аминокислот, в данной статье рассматриваются наиболее известные:

• Классификация аминокислот по заменимым и незаменимым,
• Классификация аминокислот на основе полярности боковых цепей,
• Классификация аминокислот по функциональным группам,
• Классификация аминокислот по аминоацил-тРНК-синтетазе,
• Классификация аминокислот по путям биосинтеза,
• Классификация аминокислот по характеру катаболизма,
• «Миллеровские» аминокислоты.

Нестандартные аминокислоты рассмотрены отдельно, в разделе, посвященному нестандартным аминокислотам.

Классификация аминокислоты по заменимым и незаменимым

Заменимые аминокислоты – это аминокислоты, поступающие в организм человека с белковой пищей, либо образующиеся в организме из иных аминокислот. Незаменимые аминокислоты – это аминокислоты, которые не могут быть получены в организме человека с помощью биосинтеза, поэтому должны постоянно поступать в виде пищевых белков. Их отсутствие в организме приводит к явлениям, угрожающим жизни.

Заменимыми аминокислотами являются: тирозин, глутаминовая кислота, глутамат, аспарагин, аспарагиновая кислота, цистеин, серин, пролин, аланин, глицин.

Для взрослого здорового человека незаменимыми являются аминокислоты фенилаланин, триптофан, треонин, метионин, лизин, лейцин, изолейцин и валин, для детей, дополнительно, гистидин и аргинин.

Классификация аминокислот на заменимые и незаменимые содержит ряд исключений:

Незаменимые аминокислоты

*) Указана наиболее значимая биологическая роль незаменимой аминокислоты в организме человека.

**) Указаны продукты питания с наибольшим содержанием незаменимой аминокислоты.

Аминокислота

Валин

Валин – разветвленная незаменимая аминокислота, один из основных компонентов в синтезе и росте тканей тела. Вместе с изолейцином и лейцином, валин служит источником энергии в мышечных клетках, препятствует снижению уровня серотонина. Также аминокислота является одним из исходных веществ в биосинтезе пантотеновой кислоты-Витамина B5 и пенициллина.

Соя, сыр (твердый, моцарелла), чечевица, печень говяжья, орехи арахис, маш, фасоль белая, мясо (индейка, свинина), рыба (горбуша, семга), горох.

Изолейцин

Изолейцин – незаменимая разветвленная аминокислота, участвующая в энергетическом обмене. При дефиците ферментов, катализирующих декарбоксилирование изолейцина, развивается . Аминокислота выполняет значимые функции в получении энергии за счет расщепления гликогена мышц.

Соя, сыр (твердый, моцарелла), горох, мясо (свинина, индейка), фасоль белая, мясо, чечевица, маш, горбуша, креветки филе, печень говяжья.

Лейцин

Лейцин – незаменимая разветвленная аминокислота, необходимая для построения и развития мышечной ткани, синтеза протеина организмом и укрепления иммунной системы. Лейцин, как и изолейцин, может, на клеточном уровне, служить источником энергии. Также данная аминокислота предотвращает перепроизводство серотонина, участвует в понижении уровня глюкозы в крови .

Соя, сыр (твердый, моцарелла), кальмар филе, чечевица, фасоль белая, маш, мясо (говядина, свинина, индейка), орехи арахис, горох, семга, печень говяжья.

Лизин

Лизин – незаменимая аминокислота, необходимая для производства альбуминов, гормонов, ферментов, антител, для роста и восстановления тканей (через участие в формировании ). Аминокислота обеспечивает должное усвоение кальция и его доставку в костную ткань, в сочетании с пролином и витамином С, лизин предупреждает образование липопротеинов. Лизин в организме человека также служит исходным веществом для синтеза карнитина.

Соя, мясо (индейка, свинина, говядина), сыр твердый, кальмар филе, рыба (семга, горбуша, карп, треска), чечевица, маш.

Метионин

Метионин – незаменимая аминокислота, служащая в организме донором метильных групп (в составе S-аденозил-метионина) при биосинтезе, в том числе, адреналина и холина, является источником серы при биосинтезе цистеина. Метионин является основным поставщиком сульфура, предотвращающего расстройства в формировании ногтей, кожи и волос, усиливает производство лецитина печенью, участвует в процессах образования аммиака, очищая от него мочу (что приводит к понижению нагрузок на мочевой пузырь), способствует понижению уровня холестерина, участвует в выводе тяжелых металлов из организма.

Мясо (индейка, свинина), сыр твердый, рыба (семга, горбуша, карп, треска), креветки филе.

Треонин

Треонин – незаменимая аминокислота, необходимая для биосинтеза глицина и серина (аминокислот, отвечающих за производство коллагена, эластина и мышечной ткани), для улучшения состояние сердечно-сосудистой системы, печени, центральной нервной системы, выполняет иммунную функцию. Также треонин укрепляет кости, повышает прочность эмали зубов .

Соя, рыба (горбуша, семга), фасоль белая, сыр (моцарелла, твердый), чечевица, мясо (индейка, свинина), горох, печень говяжья.

Триптофан

Триптофан – незаменимая аминокислота, участвующая в гидрофобных и стэкинг-взаимодействиях, являющаяся биологическим прекурсором серотонина (из которого затем может синтезироваться мелатонин) и ниацина (витамина B) . Триптофан распадается до серотонина – нейромедиатора, погружающего человека в сон. Также данная аминокислота способствует укреплению иммунной системы, совместно с лизином участвует в понижении уровня холестерина, уменьшает риск спазмов сердечной мышцы артерий.

Сыр (моцарелла, твердый), соя, кальмар филе, фасоль белая, орехи (арахис, миндаль), горох, маш, мясо (индейка, свинина, курица), печень говяжья, рыба (горбуша, семга, сельдь, карп, треска), чечевица, творог, яйцо перепелиное, грибы белые.

Аргинин

Аргинин – незаменимая (для детей ) аминокислота, являющаяся ключевым метаболитом в процессах азотистого обмена, участвующая в связывании аммиака. Аргинин замедляет развитие опухолей и раковых образований, способствует выделению гормона роста, укреплению иммунной системы, очищает печень. Также аргинин способствует выработке спермы.

Орехи (арахис, миндаль, кедровые, грецкие, фундук), чечевица, маш, горох, кальмар филе, мясо (индейка, свинина), фасоль белая, горбуша.

Гистидин

Гистидин – незаменимая (для детей ) аминокислота, входящая в состав активных центров множества ферментов, являющаяся предшественником в биосинтезе гистамина, способствующая росту и восстановлению тканей. Гистидин играет важную роль в метаболизме белков, в синтезе гемоглобина, эритроцитов и лейкоцитов, является одним из важнейших регуляторов свертывания крови.

Соя, мясо (свинина, говядина, индейка), печень говяжья, сыр твердый, чечевица, маш, фасоль белая, орехи (арахис, миндаль), рыба (семга, горбуша, карп).

Фенилаланин

Фенилаланин – незаменимая аминокислота, участвующая в стэкинг– и гидрофобных взаимодействиях, играющая значимую роль в фолдинге белка и стабилизации белковых структур, являющаяся составной частью функциональных центров. Фенилаланин используется организмом для производства тирозина, эпинефрина (адреналина), тироксина и норэпинефрина (норадреналина, вещества, передающего сигналы от нервных клеток к головному мозгу). Кроме того, данная аминокислота подавляет аппетит и снимает боль.

Масло сливочное, грибы белые, сметана, сливки, молоко (козье, коровье), кефир, хлеб (пшеничный, ржаной), кальмар филе, крупа (рисовая, перловая).

Заменимые аминокислоты

*) Указана наиболее значимая биологическая роль заменимой аминокислоты в организме человека.

**) Указаны продукты питания с наибольшим содержанием заменимой аминокислоты.

Аминокислота

Биологическая роль в организме (*)

Содержание в продуктах питания (**)

Последствия дефицита аминокислоты

Последствия переизбытка аминокислоты

Глицин

Глицин – заменимая простейшая аминокислота, являющаяся исходным веществом для синтеза других аминокислот, донором аминогруппы при синтезе гемоглобина. Глицин содержится во всех тканях, принимает активное участие в процессах обеспечения кислородом новых клеток, является важным участником выработки гормонов, ответственных за усиление иммунной системы (через участие в синтезе антител (иммуноглобулинов). Кроме гемоглобина, производные глицина участвуют в образовании коллагена, глюкагона, глутатиона, креатина, лецитина. Также, из данной аминокислоты, в живых клетках синтезируются пуриновые основания и порфирины. В организме человека глицин может синтезироваться из холина (витамина группы B), а также из треонина и серина.

Говядина, желатин, рыба, печень трески, яйцо куриное, творог, арахис.

Ослабевание соединительной ткани, беспокойство, нервозность, рассеянное внимание, депрессия, возникновение чувства усталости.

Гиперактивность нервной системы.

Аланин

Аланин – заменимая ациклическая аминокислота, легко превращающаяся в печени в глюкозу и наоборот , являющаяся одним из основных источников энергии центральной нервной системы, головного мозга, мышц, выступает основным компонентом соединительной ткани. Аланин укрепляет иммунную систему путем выработки антител, активно участвует в метаболизме сахаров и органических кислот. При катаболизме аланин служит переносчиком азота из мышц в печень (для синтеза мочевины). Значительное количество аланина содержится в крови, оттекающей от кишечника и мышц. Из крови аминокислота извлекается в основном печенью (в гепатоцитах используется для синтеза аспарагиновой кислоты трансаминированием с оксалоацетатом). В организме человека аланин синтезируется из разветвленных аминокислот и пировиноградной кислоты.

Мясо (говядина, конина, баранина, индейка), сыры (твердый, козий, брынза), яйцо куриное, филе кальмара.

Гипогликемия (пониженный уровень сахара в крови), при существенных физических нагрузках – распад мышечной ткани, повышенная, ослабление иммунной системы. Систематический дефицит аминокислоты является фактором риска мочекаменной болезни.

Синдром хронической усталости, боль в суставах, мышечная боль, инфицирование вирусом Эпштейна-Барр (с которым ассоциируется ряд заболеваний, в том числе: герпес, гепатит, рассеянный склероз, назофарингеальная карцинома, лимфогранулематоз).

Пролин

Пролин – заменимая гетероциклическая аминокислота, наибольшее количество которой находится в белке соединительной ткани – коллагене. В организме пролин синтезируется из глутаминовой кислоты.

Хлеб (ржаной, пшеничный), рис, мясо (говядина, баранина), рыба (тунец, сельдь), твердые сыры.

Повышенная утомляемость, анемия, мышечная дистрофия, снижение мозговой активности, менструальные и головные боли.

В целом не имеет последствий, так как аминокислота хорошо усваивается организмом.

Серин

Серин – заменимая гидроксиаминокислота, участвующая в образовании активных центров ряда ферментов (пептидгидролаз, эстераз), обеспечивая их функцию, принимающая активное участие в усилении иммунной системы (через обеспечение ее антителами). Серин участвует в биосинтезе триптофана, метионина, цистеина и глицина. В организме человека серин может быть синтезирован из треонина, а также из глицина (в почках).

Соя, яйцо куриное, молоко (коровье, кумыс), творог, твердые сыры, мясо (говядина, баранина, куриное), рыба (сардина, скумбрия, сельдь).

Замедление ресинтеза гликогена, повышенная утомляемость, снижение работоспособности.

Гипергликемия (повышенный уровень сахара в крови), повышенный уровень гемоглобина, гиперактивность нервной системы.

Цистеин

Цистеин – заменимая серосодержащая аминокислота, играющая важную роль в процессах формирования тканей кожи, имеющая значение для дезинтоксикационных процессов. Цистеин входит в состав ^5,-кератинов (основного белка волос, кожи, ногтей), способствует формированию коллагена и улучшает эластичность и текстуру кожи. Цистеин является одним из мощнейших антиоксидантов (при одновременном приеме селена и витамина С, антиоксидантное действие аминокислоты существенно усиливается). Аминокислота участвует в процессах переаминирования, синтезе глутатион пероксидазы, обмене веществ хрусталика глаза, а также в активизации лимфоцитов и лейкоцитов. В организме человека цистеин может синтезироваться из серина (с участием метионина как источника серы), витамина B6, АТФ.

Хлеб (пшеничный, кукурузный), яйцо куриное, соя, горох, мясо (куриное, свинина), соя, рис.

Образование цистеиновых мочевых камней, развитие катаракты, трещины на слизистых оболочках, выпадение волос, ломкость ногтей, сухость кожи.

Нарушения работы тонкого кишечника, сгущение крови, раздражительность.

Аспарагиновая кислота (аспартат)

Аспарагиновая кислота – заменимая алифатическая аминокислота, играющая важную роль в обмене азотистых веществ, участвующая в образовании мочевины и пиримидиновых оснований, выполняющая роль нейромедиатора в центральной нервной системе. Аспарагиновая кислота оказывает иммуномодулирующее действие, нормализует баланс возбуждения и торможения в центральной нервной системе, повышает физическую выносливость, способствует превращению углеводов в глюкозу и последующему запасанию гликогена. Благодаря аспарагиновой кислоте повышается проницаемость клеточных мембран для ионов магния и калия. В организме человека аспартат синтезируется результате гидролиза аспарагина либо изомеризацией треонина в гомосерин с последующим его окислением.

Спаржа, соя, яйцо куриное, картофель, томаты, мясо (куриное, говядина).

Снижение работоспособности, ухудшение памяти, депрессия.

Сгущение крови, повышенная агрессивность, гиперактивность нервной системы.

Аспарагин

Аспарагин – амид аспарагиновой кислоты, из которого производится аспарагиновая кислота.

Молочные продукты (молоко коровье, сыворотка), мясо (куриное, говядина), яйцо куриное, спаржа, томаты

Те же, что и для аспартата

Те же, что и для аспартата

Глутаминовая кислота (глутамат)

Глутаминовая кислота – заменимая алифатическая дикарбоновая аминокислота, содержание которой в организме составляет до 25% от всех аминокислот. Глутаминовая кислота играет важную роль в азотистом обмене, является нейромедиаторной аминокислотой. Глутамат участвует в синтезе незаменимого гистидина, нуклеиновых кислот, фолиевой кислоты, в синтезе серотонина (через триптофан), повышает активность парасимпатической нервной системы (через выработку ацетилхолина), стимулирую, тем самым в организме анаболические процессы.

Сыр пармезан, зеленый горошек, мясо (цыпленка, утки, говядина, свинина), рыба (форель, треска), томаты, кукуруза.

Нарушение работы желудочно-кишечного тракта, проблемы с центральной нервной и вегетативной нервной системами, ослабление иммунитета, депрессия, ухудшение памяти

Сгущение крови, нарушения работы печени, глаукома, тошнота, головная боль.

Глутамин

Глутамин – амид моноаминодикарбоновой глутаминовой кислоты, в растворе медленно гидролизующийся до глутаминовой кислоты.

Те же, что и для глутамата

Те же, что и для глутамата

Те же, что и для глутамата

Тирозин

Тирозин – заменимая ароматическая альфа-аминокислота, входящая в состав ферментов, во многих из которых именно тирозину отведена ключевая роль в ферментативной активности и ее регуляции. Из тирозина синтезируются ДОФА, тиреоидные гормоны (трийодтиронин, тироксин). Благодаря тирозину подавляется аппетит, уменьшается отложение жиров, вырабатывается меланин, улучшается функция гипофиза, щитовидной железы и надпочечников, повышается либидо. В организме человека тирозин образуется из фенилаланина (преобразование аминокислоты в обратном направлении невозможно).

Мясо, рыба, соя, бананы, арахис, яйцо.

Гипотиреоз, депрессия (вследствие дефицита норадреналина), синдром беспокойных ног, понижение артериального давления, температуры тела.

Избыток тирозина утилизируется.

Классификация аминокислот на основе полярности боковых цепей

Свойства аминокислотных остатков в составе белков являются решающими для структуры и функционирования последних. Аминокислоты существенно отличаются по полярности боковых цепей (групп), и, следовательно, особенностями взаимодействия с молекулами воды (по ). На основании этих различий, протеиногенные аминокислоты классифицируются на четыре группы:

• аминокислоты с неполярными боковыми цепями,
• аминокислоты с полярными незаряженными боковыми цепями (иногда их разделяют на аминокислоты с неполярными алифатическими и неполярными циклическими боковыми цепями),
• аминокислоты с полярными отрицательно заряженными боковыми цепями,
• аминокислоты с полярными положительно заряженными боковыми цепями.

Иногда последние две группы объединяют в одну.

Аминокислоты с неполярными боковыми группами

В группу аминокислот с неполярными боковыми группами входит девять аминокислот, боковые группы которых являются неполярными и гидрофобными:

• Простейшей в этой группе аминокислот является глицин, вообще не имеющий боковой цепи (около ^5,-атома карбона, кроме карбоксильной и аминогруппы находятся два атома водорода). Хотя глицин и классифицируется как неполярная аминокислота, он не влияет на обеспечение гидрофобных взаимодействий в молекулах белков,
• Аланин, лейцин и изолейцин имеют алифатические углеводородные боковые группы – метильную, бутильную и изобутильную,
• Метионин является серосодержащей аминокислотой, боковая цепь которой представлена неполярным тиоловым эфиром,
• Иминокислота пролин содержит характерную пиролидиновую циклическую структуру, в составе которой вторичная аминогруппа (иминогруппа) содержится в фиксированной конформации. Поэтому участки полипептидных цепей, содержащих пролин, наименее гибкие,
• В состав молекул фенилаланина и триптофана входят крупные неполярные циклические боковые группы – фенильная и индольная,
• Девятой аминокислотой с неполярной боковой группой является валин.

Аминокислоты с полярными боковыми цепями вносят вклад в структуру полипептидов благодаря гидрофобным взаимодействиям: например, в составе водорастворимых глобулярных белков они группируются внутри молекулы. Неполярные группы этих аминокислот также образуют поверхности контакта интегральных мембранных белков с гидрофобными частями липидных мембран.

Аминокислоты с полярными незаряженными боковыми группами

В группу аминокислот, имеющих полярные незаряженные боковые группы входят:

• серин,
• треонин,
• аспарагин,
• глутамин,
• тирозин,
• цистеин.

Аминокислоты серин и треонин содержат гидроксильную группу, аспарагин и глутамин – амидную, тирозин – фенольную.

В состав цистеина входит тиольная группа –SH, благодаря чему две молекулы (или их остатки в составе пептидов) цистеина могут соединяться дисульфидной связью, формирующейся путем окисления –SH групп. Подобные связи важны для формирования и поддержания структуры белков. Поскольку две молекулы цистеина соединены дисульфидной связью, ранее цистеин считались самостоятельной аминокислотой (соединение называлось цистином, сегодня этот термин употребляется редко).

Аминокислоты с полярными отрицательно заряженными боковыми группами

Существует две протеиногенных аминокислоты с полярными отрицательно заряженными боковыми группами, имеющие суммарный отрицательный заряд при физиологическом pH (7,0): аспарагиновая и глутаминовая кислоты. Обе имеют по дополнительной карбоксильной группе, их ионизированные формы называются аспартатом и глутаматом. Амиды этих аминокислот – аспарагин и глутамин также входят в состав белков.

Аминокислоты с полярными положительно заряженными боковыми группами

В группу протеиногенных аминокислот с полярными положительно заряженными боковыми группами (при физиологических значениях pH = 7,0) входят:

• лизин,
• аргинин,
• гистидин.

Лизин имеет дополнительную первичную аминогруппу в ^9,-положении. В состав аргинина входит гуанидиновые группировки, а гистидин содержит имидазольное кольцо. Из всех протеиногенных аминокислот, только гистидин имеет группу, ионизирующуюся при физиологическом pH (pK a = 6,0), поэтому его боковая цепь при pH 7,0 может быть нейтральной или положительно заряженной. Благодаря данному свойству, гистидин входит в состав активных центров многих ферментов, участвует в катализе химических реакций как донор / акцептор протонов.

Классификация аминокислот по функциональным группам

Функциональная группа – это структурный фрагмент органической молекулы (группы атомов), определяющий ее химические свойства. Старшая функциональная группа соединения является критерием его отнесения к тому или иному классу органических соединений.

Аминокислоты классифицируются по четырем функциональным группам:

• ароматической,
• алифатической,
• гетероциклической,
• иминокислотной.

Ароматичностью характеризуется совокупность энергетических и структурных и свойств отдельных циклических молекул, содержащих систему сопряженных двойных связей. Благодаря ароматичности, сопряженное (бензольное) кольцо ненасыщенных связей проявляет аномально высокую стабильность, большую, чем та, которую можно было бы ожидать только при одном сопряжении. Соответственно, ароматическая аминокислота – это аминокислота, содержащая ароматическое кольцо.

К ароматическим аминокислотам относятся:

• гистидин,
• триптофан,
• тирозин,
• фенилаланин,
• антраниловая кислота.

Алифатические соединения – соединения, не содержащие ароматических связей.

Алифатические аминокислоты:

• К моноаминомонокарбоновым (содержащим 1 аминогруппу и 1 карбоксильную группу) аминокислотам относятся лейцин, изолейцин, валин, аланин и глицин,
• К оксимоноаминокарбоновым аминокислотами (содержащим гидроксильную группу, 1 аминогруппу и 1 карбоксильную группу) относятся треонин и серин,
• К моноаминодикарбоновым (содержащим 1 аминогруппу и 2 карбоксильные группы) аминокислотам, за счет второй карбоксильной группы несущим в растворе отрицательный заряд, относятся аспартат и глутамат,
• К амидам моноаминодикарбоновых аминокислот относятся глутамин и аспарагин,
• К диаминомонокарбоновым (содержащим 2 аминогруппы и 1 карбоксильную группу) аминокислотам, несущим в растворе положительный заряд, относятся аргинин и лизин,
• К серосодержащим аминокислотам относятся метионин и цистеин.

Гетероциклические соединения, гетероциклы – органические соединения, содержащие циклы, в составе которых наряду с углеродом, присутствуют атомы и других элементов.

К гетероциклическим аминокислотам относятся:

• пролин, оксипролин (содержащие в своем составе гетероцикл пирролидин),
• гистидин (содержащий в своем составе гетероцикл имидазол),
• триптофан (содержащий в своем составе гетероцикл индол).

Иминокислоты – органические кислоты, содержащие в молекуле двухвалентную иминогруппу (=NH).

К иминокислотам относятся гетероциклические оксипролин и пролин.

Классификация аминокислот по аминоацил-тРНК-синтетазе

Аминоацил-тРНК-синтетаза, АРСаза, Aminoacyl tRNA synthetase, aaRS – фермент синтетаза (лигаза), катализирующий образование аминоацил-тРНК в реакции определенной аминокислоты с соответствующей ей молекулой тРНК. Аминоацил-тРНК-синтетазы обеспечивают соответствие .

тРНК (нуклеотидным триплетам генетического кода), включаемого в белок аминокислот, обеспечивая, тем самым, правильность происходящего в дальнейшем считывания генетической информации с мРНК во время синтеза белков на рибосомах. Для каждой аминокислоты существует собственная аминоацил-тРНК-синтетаза.

Все аминоацил-тРНК-синтетазы произошли от двух предковых форм и объединены на основе структурного сходства в два класса, отличающихся между собой по способу связывания и аминоацилирования тРНК, структуре аминоацилирующего (главного) домена, доменной организации.

Аминоацилирующий домен аминоацил-тРНК-синтетаз 1 класса образован , в основе которой лежит параллельный . Ферменты 1 класса являются, как правило, мономерами.

Для следующих аминокислот существуют аминоацил-тРНК-синтетазы 1 класса:

• триптофан,
• тирозин,
• аргинин,
• глутамин,
• глутамат,
• метионин,
• цистеин,
• лейцин,
• изолейцин,
• валин.

Ферменты 2 класса имеют в основе структуры аминоацилирующего домена антипараллельный ^6,-лист. Как правило, эти ферменты имеют четвертичную структуру (являются димерами).

Для следующих аминокислот существуют аминоацил-тРНК-синтетазы 2 класса:

• фенилаланин,
• гистидин,
• аспарагин,
• аспартат,
• треонин,
• серин,
• пролин,
• аланин,
• глицин.

Для лизина существуют аминоацил-тРНК-синтетазы обоих классов.

Классификация аминокислот по путям биосинтеза

Биосинтез – это процесс синтеза природных органических соединений живыми организмами. Путь биосинтеза соединения – это последовательность реакций, как правило, генетически детерминированных (ферментативных), приводящих к образованию органического соединения. Иногда встречаются и спонтанные реакции, обходящиеся без ферментативного катализа, например: в процессе биосинтеза аминокислоты лейцин, одна из реакций является спонтанной и протекает без участия фермента. Биосинтез одних и тех же соединений может идти самыми различными путями из различных или из одних и тех же исходных соединений.

Одна и та же аминокислота может образовываться разными путями, при этом разные пути могут иметь схожие этапы. На основании существующих представлений о семействах аминокислот аспартата, глутамата, серина, , и шикимата , можно классифицировать членов этих семейств по путям биосинтеза следующим образом.

Семейство аспартата :

• аспарагиновая кислота,
• аспарагин,
• лизин,
• метионин,
• изолейцин,
• треонин.

Семейство глутамата :

• глутаминовая кислота,
• глутамин,
• пролин,
• аргинин.

Семейство пирувата :

• лейцин,
• валин,
• аланин.

Семейство серина :

• серин,
• глицин,
• цистеин.

Семейство пентоз :

• триптофан,
• тирозин,
• фенилаланин,
• гистидин.

Семейство шикимата :

• триптофан,
• тирозин,
• фенилаланин.

Несмотря на то, что у семейств пентоз и шикимата частично общие члены, по путям биосинтеза, из-за частностей, их правильнее классифицировать именно указанным образом.

Классификация аминокислот по характеру катаболизма

Катаболизм, диссимиляция, энергетический обмен – процессы разложения (метаболического распада) на более простые вещества или окисления какого-либо вещества, протекающие обычно с высвобождением энергии в виде или тепла. В результате катаболических реакций сложные вещества утрачивают свою специфичность для данного организма в результате распада до более простых (например, белки распадаются до аминокислот с выделением тепла).

По характеру продуктов катаболизма, протеиногенные аминокислоты классифицируются по трем группам (в зависимости от пути биологического распада):

1. Глюкогенные аминокислоты – при распаде дающие , не повышающие уровень кетоновых тел, способные относительно легко становиться субстратом для глюконеогенеза: оксалоацетат, фумарат, сукцинил-КоА, ^5,-кетоглутарат, пируват. К глюкогенным аминокислотам относятся гистидин, аргинин, глутамин, глутаминовая кислота, аспарагин, аспарагиновая кислота, метионин, цистеин, треонин, серин, пролин, валин, аланин и глицин,

2. Кетогенные аминокислоты – распадающиеся до ацетоацетил-КоА и ацетил-КоА, повышающие уровень кетоновых тел в крови, преобразующиеся, в первую очередь, в липиды. К кетогенным аминокислотам относятся лизин и лейцин,

3. При распаде глюко-кетогенных (смешанных) аминокислот образуются метаболиты обоих типов. К глюко-кетогенным аминокислотам относятся триптофан, тирозин, фенилаланин и изолейцин.

«Миллеровские» аминокислоты

«Миллеровские» аминокислоты – это аминокислоты, получающиеся в условиях, близких к эксперименту Миллера – Юри, проведенному Стэнли Ллойдом Миллером (Stanley Lloyd Miller) и Гарольдом Клейтоном Юри (Harold Clayton Urey) в 1953 году. В ходе эксперимента моделировались гипотетические условия раннего периода развития Земли для проверки возможности химической эволюции. Эксперимент Миллера – Юри, фактически, являлся экспериментальным тестом гипотезы того, что условия, существовавшие на примитивной Земле, способствовали химическим реакциям, способным привести к синтезу органических молекул из неорганических. В результате эксперимента, длившегося неделю, были получены (точнее установлено наличие при первичном анализе результатов) пять аминокислот, а также липиды, сахара и предшественники нуклеиновых кислот.

В 2008 году был проведен повторный, более точный анализ результатов эксперимента, благодаря которому было установлено, что «миллеровских» аминокислот не 5, а 22 (включая глутаминовую кислоту, аспарагиновую кислоту, треонин, серин, пролин, лейцин, изолейцин, валин, аланин, глицин).

«Нестандартные» аминокислоты

Нестандартные («неканонические») аминокислоты – это аминокислоты, обнаруженные в составе белков, встречающихся во всех живых организмах, при этом не входящие в «основной» список 20 протеиногенных ^5,-аминокислот, кодируемых универсальным генетическим кодом.

Всего существует 23 протеиногенные аминокислоты, объединяющиеся в пептидные цепи (полипептиды), являющиеся строительным материалом для построения белков. Из 23 протеиногенных, лишь 20 кодируются непосредственно триплетными кодонами в генетическом коде.

Оставшиеся три относятся к «нестандартным» или «неканоническим»):

1. селеноцистеин – аналог цистеина (с заменой атома серы на атом селена), присутствует во многих прокариотах и в большинстве эукариотов,
2. пирролизин – производное аминокислоты лизин, встречается у метаногенных организмов и других эукариотов,
3. N-формилметионин – модифицированный метионин, является инициаторной аминокислотой всех полипептидных цепей прокариот (за исключением архебактерий), по окончании синтеза отщепляется от полипептида.

Если исключить N-формилметионин, то к протеиногенным можно причислить только 22 аминокислоты. Нестандартные, трансляционно включаемые селеноцистеин и пирролизин, иногда причисляются к стандартным в качестве 21-й и 22-й аминокислоты. Дело в том, что пирролизин и селеноцистеин включаются в белки при помощи уникального синтетического механизма: пирролизин кодируется с кодоном , который в других организмах обычно выполняет функцию стоп-кодона (ранее считалось, что за кодоном UAG следует PYLIS последовательность ), а селеноцистеин образуется, когда транслируемый мРНК включает SECIS элемент , вызывающий кодон UGA вместо стоп-кодона. Таким образом, относить или нет пирролизин и селеноцистеин к нестандартным аминокислотам – зависит от методологии классификации, в любом случае обе аминокислоты являются протеиногенными. В данной статье, указанные аминокислоты относятся к нестандартным.

Нестандартные аминокислоты могут включаться в полипептидную цепь, как в процессе биосинтеза белка, так и в процессе посттрансляционной модификации, то есть дополнительных ферментативных реакций (иными словами, в результате посттрансляционных модификаций из стандартных аминокислот возникают нестандартные).

К первой группе нестандартных аминокислот, появляющихся в результате биосинтеза, относятся селеноцистеин и пирролизин, входящие в состав белков при считывании стоп-кодона специализированными тРНК.

Особым примером нестандартных аминокислот является редкая аминокислота селеноцистеин, производная цистеина, однако вместо атома серы содержащая селен. В отличие от многих других нестандартных аминокислот, входящих в состав белков, селеноцистеин образуется не в результате модификации остатка в уже готовой полипептидной цепи, а включается в него во время трансляции. Селеноцистеин кодируется кодоном UGA, что, при обычных условиях, означает завершение синтеза.

Подобно селеноцистеину, пирролизин, использующийся некоторыми метаногенными бактериями при выработке метана, кодируется в этих организмах стоп-кодоном.

Ко второй группе нестандартных аминокислот, появляющихся в результате посттрансляционных модификаций, относятся: 4-гидроксипролин, 5 – гидроксилизин, десмозин, N-метиллизин, цитруллин, а также D-изомеры стандартных аминокислот.

Благодаря способности отдельных остатков аминокислот модифицироваться в составе полипептидных цепей происходит образование нестандартных аминокислот, в частности, 5-гидроксилизина и 4-гидроксипролина, входящих в состав белка соединительной ткани коллагена (4-гидроксипролин, кроме того, присутствует в клеточных стенках растений). Другая «нестандартная» аминокислота – 6-N-метиллизин является составной частью сократительного белка миозина, а сложная нестандартная аминокислота десмозин образуется из четырех остатков лизина и присутствует в фибриллярных белках эластина.

Отдельные белки, связывающие ионы кальция, например такие как протромбин, содержат ^7,-карбоксиглутаминовую кислоту.

Многие остатки аминокислот могут являться временно посттрансляционно модифицированными, в их задачи входит регуляция функции белков. К подобным модификациям относятся присоединения фосфатных, метильных, ацетильных, аденильных, АДФ-рибозильных и других групп.

Нестандартные аминокислоты низин и аламетицин, синтезирующиеся бактериями и растениями, входят в состав пептидных антибиотиков, лантионин – моносульфидный аналог цистина – совместно с ненасыщенными аминокислотами входит в состав лантибиотиков (пептидных антибиотиков бактериального происхождения).

D-аминокислоты входят в состав коротких (до 20 остатков) пептидов, синтезируемых энзиматично, а не на рибосомах. Данные пептиды в большом количестве встречаются в составе клеточных стенок бактерий, благодаря чему последние являются менее чувствительными к действию протеаз. D-аминокислоты содержат некоторые пептидные антибиотики, например валиномицин, грамицидин A, актиномицин D.

В общей сложности, в живых клетках встречается около 700 различных аминокислот, многие из которых выполняют самостоятельные функции:

• орнитин и цитруллин являются ключевыми метаболитами в цикле мочевины и в пути биосинтеза аргинина,
• гомоцистеин является промежуточным продукта метаболизма отдельных аминокислот,
• S-аденозилметионин выполняет функции метиллирующего агента,
• 1-аминоциклопропан-1-карбоксильная кислота (АСС) – небольшая по молекулярной массе, циклическая аминокислота, выступает промежуточным продуктом в синтезе растительного гормона этилена.

У растений, грибов и бактерий найдено большое количество аминокислот, функции которых до конца не выяснены, однако поскольку большинство из них ядовиты (например, азасерин и ^6,-цианоаланин), они могут обладать защитной функцией.

Некоторые из нестандартных аминокислот найдены в метеоритах, особенно в карбоновых хондритах.

Нестандартные аминокислоты, обнаруженные в гидролизатах природных белков:

Замещенные аминокислоты

Дата первого выделения

Аминокислота

Источник

1902

4-гидроксипролин

желатин

1930

цитруллин

белок сердцевины волос

1931

3,5-дийодтирозин

тиреоглобулин

1940

^8,-гидроксилизин

желатин

1948

3-йодтирозин

тиреоглобулин

1951

3-бромтирозин

склеропротеин горгонии

1953

3,3, 5-трийодтиронин

тиреоглобулин

1959

^9,-N-метиллизин

флагеллин из сальмонеллы, гистон тимуса теленка

1962

3-гидроксипролин

коллаген

1967

^9,– (N, N)-диметиллизин

гистон тимуса теленка

1967

3-метилгистидин

актин мускула кролика

1968

^9,– (N, N, N)-триметиллизин

отдельные гистоны

1968

N G -метиларгинин

гистон тимуса телёнка

1969

3,4-дигидроксипролин

1970

^9,– (N, N, N)-триметил-^8,-гидроксилизин

клеточная стенка диатомовых водорослей

1971

N G , N G -диметиларгинин

1971

N G , N’ G -диметиларгинин

эцифалитогенный белок быка (прион)

1971

3-бром-5-хлортирозин

склеропротеин волнистого рожка

1971

гипузин

фактор, инициирующий трансляцию EIF5A

1972

3-хлортирозин

кутикулярный белок саранчи обыкновенной, склеропротеин волнистого рожка

1972

3,5-дихлортирозин

кутикулы мечехвоста

1972

тироксин

тиреоглобулин

1978

^7,-карбоксиглутаминовая кислота

протромбин быка

Связанные между собой аминокислоты (олигопептидомиметики)

Дата первого выделения

Аминокислота

Источник

1963

изодесмозин

эластин

1963

десмозин

эластин

1965

лизиннорлейцин

эластин

1967

дитирозин

резилин

Подавляющее большинство аминокислот можно получить при гидролизе белков или результате химических реакций.

Функции аминокислот

В дополнение к синтезу белков, стандартные и нестандартные аминокислоты в организме человека выполняют множество иных важных биологических функций:

• Глицин (анион глутаминовой кислоты) используется в качестве нейромедиатора при нервной передаче через химические синапсы,
• Функции нейромедиаторов также выполняет нестандартная аминокислота гамма-аминомасляная кислота, являющаяся продуктом декарбоксилирования глутамата, дофамин – производное тирозина, и серотонин, образующийся из триптофана,
• Гистидин является предшественником гистамина – локального медиатора воспалительных и аллергических реакций,
• Йодосодержащий гормон щитовидной железы тироксин образуется из тирозина,
• Глицин является одним из метаболических предшественников порфиринов (таких как дыхательный пигмент гем).

Применение аминокислот

В больницах и клиниках аминокислоты применяются в качестве парентерального питания ). Цистеин, участвующий в метаболизме хрусталика глаза, является компонентом глазных капель Вицеин (в комплексе с глутаминовой кислотой).

В пищевой промышленности, аминокислоты применяются в качестве вкусовых добавок. Например, натриевая соль глутаминовой кислоты (глутамат натрия) известна как «пищевая добавка E621» или «усилитель вкуса», также глутаминовая кислота является весьма важным компонентом при замораживании и консервировании. Благодаря присутствию глицина, метионина и валина, во время термической обработки продуктов питания удается получить специфические ароматы хлебобулочных и мясных изделий. Аминокислоты цистеин, лизин и глицин используются в качестве антиоксидантов, стабилизирующих ряд витаминов, например аскорбиновую кислоту, замедляющих пероксидное окисление липидов. Кроме того глицин применяется при производстве безалкогольных напитков и приправ. D-Триптофан используется при производстве диабетического питания.

Аминокислоты также являются компонентами спортивного питания (в изготовлении которого применяется, как правило, аланин, лизин, аргинин и глутамин), использующегося спортсмена, а также людьми, занимающимися бодибилдингом, пауэрлифтингом, фитнесом.

В ветеринарии и в животноводстве аминокислоты применяются для лечения и питания животных: многие растительные белки содержат лизин в крайне незначительных объемах, соответственно, лизин добавляется в корма сельскохозяйственных животных для сбалансирования по белковому питанию.

В сельском хозяйстве аминокислоты валин, глутаминовая кислота и метионин применяются для защиты растений от болезней, а глицин и аланин, обладающие гербицидным действием, используются для борьбы с сорняками.

Благодаря способности аминокислот к образуются полиамиды – белки, пептиды, а также энант, капрон и нейлон. Последние три применяются в промышленности при производстве корда, прочных тканей, сетей, канатов, веревок, трикотажных и чулочных изделий.

В химической промышленности аминокислоты используются в производстве добавок к моторному топливу, моющих средств.

Кроме того, аминокислоты применяются в микробиологической промышленности и при производстве косметики.

Родственные аминокислотам соединения

Существует ряд соединений, способных выполнять отдельные биологические функции аминокислот, однако ими не являющимися. Наиболее известным «родственным» аминокислотам соединением является таурин.

Таурин, 2-Аминоэтансульфоновая кислота – органическое соединение, , образующаяся в организме человека из цистеина, в небольших количествах присутствующая в тканях и желчи. Кроме того, в головном мозге таурин выполняет функции нейромедиаторной аминокислоты, тормозящей синаптическую передачу . Сульфокислота оказывает кардиотропное действие, обладает противосудорожной активностью.

В молекуле таурина карбоксильная группа отсутствует, несмотря на это, данную сульфокислоту, зачастую (ошибочно) называют серосодержащей аминокислотой. В физиологических условиях (pH = 7,3) таурин практически полностью существует в виде цвиттер-иона.

Примечания

Примечания и пояснения к статье «Аминокислоты».

• Аминогруппа , аминная группа – функциональная химическая одновалентная группа –NH 2 , органический радикал, содержащий один атом азота и два атома водорода. Аминогруппы содержится в органических соединениях – аминоспиртах, аминах, аминокислотах, других соединениях.
• Мономер (от древнегреческий _6,a2,_7,_9,`2, – «один» и _6,^1,`1,_9,`2, – «часть») – это низкомолекулярное вещество, образующее полимер в реакции полимеризации. В результате полимеризации природных мономеров – аминокислот, образуются белки. Мономерами также называются структурные единицы (повторяющиеся звенья) в составе полимерных молекул.
• Белки , протеины – высокомолекулярные органические вещества, состоящие из альфа-аминокислот, объединенных пептидными связями. Существуют простые белки , при гидролизе распадающиеся только на аминокислоты, и сложные белки (протеиды, холопротеины), в которых содержится простетическая группа (подкласс кофакторов), при гидролизе сложных белков, кроме аминокислот, освобождается небелковая часть или продукты ее распада. Белки-ферменты катализируют (ускоряют) протекание биохимических реакций, оказывая значимое влияние на процессы метаболизма. Отдельные белки выполняют механическую или структурную функцию, образуя цитоскелет, сохраняющий форму клеток. Кроме того, белки играют ключевую роль в сигнальных системах клеток, при иммунном ответе и в клеточном цикле. Белки являются основой для создания мышечной ткани, клеток, тканей и органов у человека.
• Посттрансляционная модификация – это ковалентная химическая модификация белка после его синтеза на рибосоме.
• Метаболиты
• Гомосерин , homoserine – природная аминокислота, схожая с серином, однако но не входящая в состав белков. Гомосерин является важным промежуточным соединением в клеточном метаболизме, например, в биосинтезе метионина и треонина.
• Транспортная РНК , тРНК, Transfer RNA, tRNA – рибонуклеиновая кислота, функцией которой является транспортировка аминокислот к месту синтеза белка. тРНК принимают самое непосредственное участие в наращивании полипептидной цепи, присоединяясь (будучи в комплексе с аминокислотой) к кодону мРНК, обеспечивая, тем самым, необходимую для образования новой пептидной связи конформацию комплекса. Для каждой аминокислоты существует собственная тРНК.
• По положению аминогруппы в структуре, аминокислоты подразделяются на ^5,-аминокислоты (аминогруппа присоединена к атому углерода, соседнему от атома углерода с карбоксильной группой), ^6,-аминокислоты (аминогруппа присоединена к атому углерода следующему через один после атома углерода с карбоксильной группой) и ^7,-аминокислоты (аминогруппа присоединена к атому углерода, соответственно расположенному через два атома углерода от карбоксильной группы).
• Систематическое название – официальное название в рамках номенклатуры Международного союза теоретической и прикладной химии (IUPAC, ИЮПАК). Номенклатура ИЮПАК – система наименований химических соединений и описания науки химии в целом. Аминокислоты описываются номенклатурой органических соединений ИЮПАК по правилам так называемой Синей книги (Blue Book).
• Сольволиз – реакция обменного разложения между растворенным веществом и растворителем. В отличие от сольватации, сольволиз приводит к образованию новых химических соединений определенного состава.
• Амиды – производные оксокислот (минеральных и карбоновых), формально являющиеся продуктами замещения гидроксильных групп –OH кислотной функции на аминогруппу (незамещенную и замещенную). Амиды также рассматриваются как ацилпроизводные аминов. Все амиды содержат одну или несколько амидных групп –NH 2 .
• Биоинформатика – совокупность подходов и методов, использующихся, в частности, в биофизике, биохимии, экологии, включающих в себя математические методы компьютерного анализа в сравнительной геномике, разработку программ и алгоритмов для предсказания пространственной структуры биополимеров, исследование стратегий, соответствующих вычислительных методологий, а также общее управление информационной сложности биологических систем. В биоинформатике используются методы прикладной математики, информатики и статистики.
• Изоэлектрическая точка – см. раздел «Кислотно-основные свойства аминокислот / Изоэлектрическая точка» .
• Индекс гидропатичности – это число, отражающее гидрофобные или гидрофильные свойства боковой цепи аминокислоты. Чем больше число, тем большей гидрофобностью обладает аминокислота. Термин предложен в 1982 году биохимиками Джеком Кайтом (Jack Kyte) и Расселом Дулиттлом (Russell Doolittle).
• Амфотерность (от древнегреческого O36,_6,`6,a2,`4,^9,`1,_9,_3, – «обоюдный, двойственный») – способность отдельных соединений и химических веществ проявлять в зависимости от условий как основные, так и кислотные свойства. Амфолитами, будут, в том числе, вещества, имеющие в своем составе функциональные группы, способные быть акцепторами и донорами протонов. Например, к амфотерным органическим электролитам относятся белки, пептиды и аминокислоты.
• pH , водородный показатель, кислотность – мера активности (в очень разбавленных растворах она эквивалентна концентрации) ионов водорода в растворе, количественно выражающая его кислотность. Значение pH принято измерять в значениях от 0 до 14, где pH = 7,0 считается нейтральной кислотностью (нормальная физиологическая кислотность у человека также равна 7, однако критические границы находятся в диапазоне от 5 до 9 pH). Наиболее простой и доступный способ проверить pH организма – pH анализ мочи электрического заряда. Под изоэлектрической точкой аминокислоты подразумевается такое значение pH, при котором максимальная доля молекул аминокислоты обладает нулевым зарядом, и, соответственно, в электрическом поле, аминокислота при таком pH наименее подвижна. Данное свойство можно использовать для разделения пептидов, белков и аминокислот.
• Изомерия (от древнегреческих O88,`3,_9,`2, – «равный» и _6,^1,`1,_9,`2, – «часть, доля») – явление, заключающееся в существовании химических соединений – изомеров – одинаковых по молекулярной массе и атомному составу, при этом различающихся по расположению или строению и атомов в пространстве и, вследствие чего, по свойствам.
• Энантиомеры (от древнегреческих O52,_7,^0,_7,`4,_3,_9,`2, – «противоположный» и _6,^1,`1,_9,`2, «мера, часть») – пара стереоизомеров, представляющих собой зеркальные отражения друг друга, не совмещаемые в пространстве. Классической примером энантиомеров являются ладони, имеющие одинаковую структуру, но различную пространственную ориентацию. Существование энантиомерных форм связано с наличием у молекулы свойства не совпадать в пространстве со своим зеркальным отражением (хиральности).
• Эмиль Герман Фишер , Hermann Emil Fischer (9 октября 1852– 15 июля 1919) – немецкий химик, изучавший синтез фенилгидразина, который был им применен как качественный реактив на альдегиды и кетоны, синтез виноградного и фруктового сахара, занимался разработкой эфирного метода анализа аминокислот, что привело к открытию аминокислот валина, пролина и оксипролина, доказал сходство естественных пептонов с полипептидами. В 1902 году Фишер был удостоен Нобелевской премии по химии «за эксперименты по синтезу веществ с сахаридными и пуриновыми группами» .
• Рибосома – основной немембранный органоид живой клетки, необходимый для биосинтеза белка из аминокислот по заданной матрице на основе генетической информации, предоставляемой матричной РНК (мРНК) (данный процесс именуется трансляцией).
• Рацемическая смесь стереоизомеров не обладает оптической активностью, образуется при смешивании L– и D-форм одной аминокислоты.
• Франц Гофмейстер , Franz Hofmeister (30 августа 1850 – 26 июля 1922) – один из первых ученых, серьезно занявшихся изучением белков. Гофмейстер известен своими исследованиями солей, оказывающих влияние на растворимость и конформационную стабильность белков. Гофмейстер был первым, кто предположил, что полипептиды являются аминокислотами, соединенными пептидной связью (хотя, на самом деле, он открыл модель первичной структуры белка).
• Фенилкетонурия (фенилпировиноградная олигофрения) – редкое наследственное (генетически обусловленное) заболевание, проявляющееся, как правило, в первый год жизни ребенка, связанное с нарушением метаболизма аминокислот, в основном фенилаланина. Фенилкетонурия сопровождается накоплением фенилаланина и его токсических продуктов, что приводит к тяжелому поражению центральной нервной системы, проявляющемуся, в частности, в нарушении умственного развития. Несмотря на то, что в названии болезни звучат кетоны (фенилкетонурия, где «фенил» – фенилаланин, «кетон» – кетоны, «урия» – моча), при данном заболевании кетоны с мочой не выделяются. Кетоны выступают продуктами обмена фенилаланина, в моче появляются фенилуксусная и фенилмолочная кислота.
• Аминокислоты с разветвленными боковыми цепями, разветвленные аминокислоты, branched-chain amino acid, BCAA, группа протеиногенных (стандартных) аминокислот, характеризующихся разветвленным строением алифатической боковой цепи. К разветвленным аминокислотам относятся валин, изолейцин и лейцин. Аминокислоты с разветвленными боковыми цепями подвергаются катаболическим превращениям (в отличие от большинства других аминокислот, метаболизирующих в печени), главным образом, в почках, жировой ткани, нейронах, сердечной мышце и скелетных мышцах.
• Кетоацидоз, диабетический кетоацидоз – вариант метаболического ацидоза, связанный с нарушением углеводного обмена. Кетоацидоз развивается в результате недостаточности гормона поджелудочной железы инсулина: повышенного уровня глюкозы и кетоновых тел в крови, образованных в результате липолиза (нарушения обмена жирных кислот) и дезаминирования аминокислот. Наиболее частой причиной развития выраженного кетоацидоза является сахарный диабет 1 типа . Существует недиабетический кетоацидоз (нервно-артритический диатез , мочекислый диатез, ацетонемический синдром у детей) – совокупность симптомов, обусловленных повышением концентрации кетоновых тел в плазме крови – патологическое состояние, встречающееся, как правило, у детей.
• Коллаген , collagen — фибриллярный белок, основной структурный белок межклеточного матрикса, составляющий от 25 до 33% общего количества белка в организме (~6% массы тела). Синтез коллагена протекает в фибробласте и ряд стадий вне фибробласта. Будучи основой соединительной ткани организма (кость, сухожилие, дерма, хрящ, кровеносные сосуды, зубы), коллаген обеспечивает ее эластичность и прочность.

  Высокоспецифичным ферментом, расщепляющим пептидные связи в определенных участках спирализованных областей коллагена (с выделением свободной аминокислоты оксипролин, в частности) является коллагеназа . Образующиеся в результате разрушения коллагеновых волокон (под воздействием коллагеназы) аминокислоты участвуют в построении клеток и восстановлении коллагена.

  Коллагеназа широко используется в медицинской практике для лечения ожогов в хирургии и для лечения гнойных заболеваний глаз в офтальмологии. В частности, коллагеназа входит в состав полимерных дренирующих сорбентов «Асептисорб» (Асептисорб-ДК) производства компании «Асептика», применяющихся при лечении гнойно-некротических ран.

• Зубная эмаль , tooth enamel — твердая минерализованная ткань белого или слегка желтоватого цвета, покрывающая снаружи коронку зуба и защищающая пульпу и дентин от воздействия внешних раздражителей. Зубная эмаль является самой твердой тканью в организме человека, что объясняется высоким содержанием в ней неорганических веществ — до 97 % (главным образом — кристаллов гидроксиапатита). Располагаясь в ротовой полости, естественная среда в которой — щелочная, зубная эмаль также нуждается в поддержке щелочного баланса. После каждого приема пищи, в результате расщепления углеводов, а также под влиянием различных бактерий, перерабатывающих остатки пищи и выделяющих кислоты, щелочная среда нарушается, следствием чего является разъедание эмали зубов кислотами, что и приводит к развитию кариеса. Нарушение целостности зубной эмали является одной из причин зубной боли Пируваты (соли пировиноградной кислоты) – важные химические соединения в биохимии, являющиеся конечным продуктом метаболизма глюкозы (сахара) в процессе гликолиза. Пируват может быть превращен обратно в глюкозу в процессе глюконеогенеза, в жирные кислоты или энергию через ацетил-кофермент А, в аминокислоту аланин, в этанол.
• Шикиматный путь – метаболический путь, промежуточным метаболитом которого является шикимат (шикимовая кислота). Шикиматный путь отмечается как специализированный путь биосинтеза бензоидных ароматических соединений, благодаря которому синтезируются, в том числе, аминокислоты триптофан, тирозин, фенилаланин.
• Биологический распад, биодеградация, биоразложение – разрушение сложных веществ в результате деятельности живых организмов.
• Аденозинтрифосфат, АТФ – нуклеозидтрифосфат, играющий исключительно важную роль в обмене веществ и энергии в организмах, в первую очередь АТФ известен как универсальный источник энергии для всех биохимических процессов, протекающих в живых системах.
• Метаболиты – промежуточные продукты обмена веществ (метаболизма) в живых клетках. Многие метаболиты оказывают регулирующее влияние на физиологические и биохимические процессы в организме. Метаболиты подразделяются на первичные (органические вещества, присутствующие во всех клетках организма и необходимые для жизнедеятельности, к ним относятся нуклеиновые кислоты, липиды, белки и углеводы) и вторичные (органические вещества, синтезируемые организмом, однако в репродукции, развитии или росте не участвующие). Классическим примером первичного метаболита является глюкоза.
• Стоп-кодон, кодон терминации, stop codon, termination codon – единица генетического кода, триплет (тройка нуклеотидных остатков) в ДНК – кодирующий терминацию (прекращение) транскрипции (синтез полипептидной цепи). Стоп кодоны могут вызывать как обязательное прекращение синтеза, так и являться условными. UAG-кодон – условный терминаторный кодон и супрессируемые Amber-мутации вызывают преждевременную терминацию трансляции. В митохондриальной ДНК, UAG-кодон вызывает безусловное прекращение трансляции.
• PYLIS (pyrrolysine insertion sequence, последовательность вставки пирролизина) downstream sequence, – шпилькообразная структура, появляющаяся в некоторых последовательностях мРНК. Как считалось ранее, данный структурный мотив вызывает стоп-кодон UAG для трансляции в аминокислоту пирролизин, вместо окончания трансляции белка. Однако в 2007 году было установлено, что PYLIS последовательность на UAG стоп-кодон не оказывает никакого влияния.
• SECIS-элемент, selenocysteine insertion sequence, последовательность вставки селеноцистеина – участок РНК длиной ~60 нуклеотидов, формирующий шпилькообразную структуру. Данный структурный мотив заставляет стоп-кодон UGA кодировать селеноцистеин.
• Парентеральное питание, внутривенное питание – способ введения питательных веществ в организм человека методом внутривенной инфузии (в обход желудочно-кишечного тракта). В частности, для парентерального питания применятся фибриносол (гидролизат фибрина крови, содержащий свободные аминокислоты и отдельные пептиды), аминотроф (гидролизат казеина, содержащий, в частности, L-триптофан), гидролизин (гидролизат белков крови телят), ваминолакт (смесь 18 аминокислот, соответствующих составу грудного молока), полиамин (сбалансированная смесь, состоящая из 13 L-аминокислот (из них 8 незаменимых) и D-сорбита).
• Липотропный фактор содержит три вещества, стимулирующие метаболизм жиров, способствующие предотвращению накоплению и удалению жиров из печени – метионин (серосодержащая аминокислота), холин (витамин B4) и инозитол (витамин B8). Метионин, отдельно, способствует удалению токсинов, образующихся во время утилизации жиров.
• Поликонденсация – процесс синтеза полимеров из полифункциональных соединений, сопровождающийся, обычно, выделением низкомолекулярных побочных продуктов при взаимодействии функциональных групп. В промышленности поликонденсацией получают линейные (полисилоксаны, полиэфиры, поликарбонаты, полиуретаны и полиамиды) и сетчатые (фенол-альдегидные, мочевино-альдегидные, меламин-альдегидные и алкидные смолы) полимеры. В живых организмах поликонденсацией (с участием комплексов ферментов) синтезируются практически все биополимеры (в том числе белки, РНК, ДНК).
• Сульфоновые кислоты, сульфокислоты – органические соединения общей формулы R-SO 2 OH либо RSO 3 H, где R – органический радикал. Сульфоновые кислоты рассматриваются как органические соединения, замещенные по углероду сульфогруппой –SO 3 H, обладающими всеми свойствами, присущими кислотам. Природными сульфокислотами являются и таурин и цистеиновая кислота (промежуточный продукт окисления цистеина в процессе образования таурина).
• Синаптическая передача, нейротрансмиссия, нейропередача – электрические движения в синапсах (местах контакта между двумя нейронами или между нейроном и получающей сигнал эффекторной клеткой), вызванные распространением нервных импульсов.

При написании статьи об аминокислотах в качестве источников использовались материалы информационных и справочных интернет-порталов, сайтов новостей NCBI.NLM.NIH.gov, Biology.Arizona.edu, Britannica.com, ProteinStructures.com, NYU.edu, FAO.org, Organic-Chemistry.org, Biology.UCSD.edu, Chemistry.Stanford.edu, News.Stanford.edu, MedicineNet.com, MicroBiologyOnline.org.uk, ScienceDirect.com, Nature.com, Journals.Elsevier.com, ScienceDaily.com, VolgMed.ru, MRSU.ru, SGU.ru, ULSU.ru, KurskMed.com, Википедия, а также следующие печатные издания:

• Emil Fischer «Untersuchungen ü,ber Aminosä,uren, Polypeptide und Proteine II (1907–1919)». Издательство «Springer-Verlag Berlin Heidelberg GmBH», 1923 год, Гейдельберг, Германия,
• Туракулов Я. Х. (редактор) «Тиреоидные гормоны. Биосинтез, физиологические эффекты и механизм действия». Издательство «ФАН», 1972 год, Ташкент,
• Петровский Б. В. (редактор) «Большая медицинская энциклопедия». Издательство «Советская энциклопедия», 1974 год, Москва,
• Садовникова М. С., Беликов В. М. «Пути применения аминокислот в промышленности». Журнал «Успехи химии», №47, 1978 год, Москва,
• Ешкайт Х., Якубке Х.-Д. «Аминокислоты. Пептиды. Белки». Издательство «Мир», 1985 год, Москва,
• Кочетков Н. А., Членов М. А. (редакторы) «Общая органическая химия. Том 10». Издательство «Химия», 1986 год, Москва,
• Айала Ф., Кайгер Дж. «Современная генетика». Издательство «Мир», 1987 год, Москва,
• Овчинников Ю. А. «Биоорганическая химия». Издательство «Просвещение», 1987 год, Москва,
• Березов Т. Т., Коровкин Б. Ф. «Биологическая химия». Издательство «Медицина», 1998 год, Москва,
• Энтелис Н. С. «Аминоацил-тРНК-синтетазы: два класса ферментов». Соросовский образовательный журнал, № 9, 1998 год, Москва,
• Филиппович Ю. Б. «Основы биохимии». Издательство «Агар», 1999 год, Москва,
• Шамин А. Н. «История химии белка». Издательство «КомКнига», 2006 год, Москва,
• Опейда Й., Швайка О. «Глоссарий терминов по химии». Издательство «Вебер» (донецкое отделение), 2008 год, Донецк,
• Болотин С. Н., Буков Н. Н., Волынкин В. А., Панюшкин В. Т. «Координационная химия природных аминокислот». Издательство «URSS», 2008 год, Москва,
• Lee Russell McDowell «Vitamins in animal and human nutrition». Издательство «John Wiley & Sons», 2008 год, Нью-Йорк, США,
• Коничев А. С., Севастьянова Г. А. «Молекулярная биология. Высшее профессиональное образование». Издательство «Академия», 2008 год, Москва,

Основных аминокислот всего 20. Их названия связаны со случайными моментами. Все аминокислоты, которые входят в состав природных белков – это α -аминокислоты. Это значит, что амино- и карбоксильная группа находятся у одного углеродного атома.

1. аминоуксусная кислота (глицин);

2. α-аминопропанова кислота (аланин);

3. α- аминопентановая кислота (валин);

4. α-аминоизокапроновая кислота (лейцин);

5. α-амино-β-метилвалериановая кислота (изолейцин);

6. α-амино-β-гидроксипропановая кислота (серин);

7. α-амино-β-гидроксимасляная кислота (треонин);

Сера-содержащие :

8. α-амино-β-меркаптопропановая кислота (цистеин);

9. α-амино-γ-метилтиомасляная кислота (метионин);

10. α-аминоянтарная кислота (аспарагиновая кислота);

11. амид аспарагиновой кислоты (аспарагин);

12. α-аминоглутаровая кислота (глутаминовая кислота);

13. амид α-аминоглутаровой кислоты (гутамин);

14. α, ε-диаминокапроновая кислота (лейзин);

15. α-амино-δ-гуанидиловалериановая кислота

(аргинин);

Циклические :

16. α-амино-β-фенилпропановая кислота (фенилаланин);

17. α-амино-β-пара-гидроксифенилпроавновая кислота (тирозин);

18. α-амино-β-имидозолилпропановая ксилота (гистедин);

19. α-амино-β-индолилпропановая ксилота (триптофан);

20. α-тетрагидропироллкарбоновая кислота (пролин).

Все природные аминокислоты относятся к L-стереохимическому ряду, D-рядя только как исключение у бактерий, в составе капсул, чтобы защитить бактерии от действия ферментов.

Лекция 3 .

Для каждой аминокислоты характерны свои единственные физико-химические свойства – изоэлектрическая точка, т.е. та pH среды, при которой раствор этой аминокислоты электронейтрален. (q = 0).

Если же рассматривать такую кислоту в водной среде, то диссоциация происходит и по кислотному и по основному типу – биполярный ион.

В организме млекопитающих в печени имеется фермент оксидаза-D-аминокислот, который избирательно разрушает D-аминокислоты, которые попадают с продуктами питания. D-аминокислоты обнаружены в составе некоторых пептидов микроорганизмов. Кроме того, D-аминокислоты входят в состав большого числа антибиотиков. Например, D-валин, D-лейцин входят в состав антибиотика границидина, D-фенилаланин входит в состав границидина-С, пенициллин содержит необычный фрагмент D-диметилцистеин.

Процесс рацимизиации (переход D в L) происходит не ферментативно, поэтому очень медленно. На этом основано определение возраста млекопитающих.

Все аминокислоты имеют в своем составе амино- и карбоксильную группу обладают свойствами аминов и карбоновых кислот. Кроме того, для α-аминокислот характерна нингидриновая реакция (общая с белками). Со спиртовым раствором нингидрина очень быстро появляется сине-фиолетовая окраска, с пропином желтая.

В конце XIX века была полемика, каким образом аминокислоты образуют связь если взять две аминокислоты, слить их вместе, то не получится никогда линейной структуры (в силу термодинамики, происходит циклизация). Получить полипептид в XIX веке никак не получалось.

Линейные молекулы никак не получатся. С т.з.термодинамики более выгодно отщепить 2Н 2 О, чем образовать линейную молекулу.

В 1888 году химик Данилевский предположил, что белки – это полипептиды, линейные молекулы, которые образуются в результате действия карбоксильной группы одной аминокислоты с карбоксильной группой другой аминокислоты с отщеплением воды и образуется дипептид:

Образуется амидная связь (для белков пептидная), эти пептидные связи разделены только одним углеродным атомом. На основании биуретовой реакции Данилевский сделал такой вывод. Это реакция раствора белка с сульфатом меди в щелочной среде, образуется сине-фиолетовое окрашивание, образуется хилатный комплекс с ионами меди, в результате того, что пептидная связь в белковых молекулах имеет специфическое строение. Вследствие кето-енольной таутомерии она на половину двойная, на половину одинарная. Характерная реакция с Cu(OH) 2:

Биуретовая реакция характерна для биурета (рис.1), для малонамида (рис.2) , белков.

Для того, чтобы окончательно доказать, что бели – это полипептиды в 1901 году Фишер синтезировал полипептид, независимо от него Гофман тоже синтезировал полипептид:

Синтез полипептида по Фишеру:

Продукт давал биуретовую реакцию, плохо растворялся, не обладал биологической активностью, расщеплялся протолитическими ферментами, а ферменты – это специфические биокатализаторы, которые расщеплют природные белки, значит у этого продукта такая же структура, как у природных белков.

В настоящее время синтезировано более 2 тысяч разных белков. Главное в синтезе белка – это защита аминогруппы и активация карбоксильной группы для того, чтобы синтез был направленным. Защита аминогрупп осуществляется ацилированием, для этого обрабатывают ангидридами трихлоруксусной кислоты и вводят трифторацильную группы, либо обрабатывают по Зенерсу (бензиловым эфиром хлоругольной кислоты).

Для синтеза каждого конкретного полипептида, для сшивания конкретного участка могут быть проведены свои собственные методы.

Защита по Зервесу , активация по Курциусу , снятие защиты по Бекману :

Твердофазный синтез полипептидов и белков, специфической особенностью полипептидного синтеза является огромное число однотипных операций. Был разработан метод Робертом Мерифилодм . Мономеры – это аминокислоты, которые используются для синтеза, содержащие защищенную аминогруппу и активированные карбоксильные группы – синтоны. Мерифилд предложил: первый мономер закрепить на полимерной смоле (нерастворимый носитель) и все последующие операции проводятся с полипептидом, растущем на полимерной основе, к смоле добавляют попеременно очередной синтон и реагент для удаления концевой защитной группы. Химические стадии перемежаются соответствующими промывками. В течение всего процесса полипептид остается связанным со смолой. Этот процесс легко можно автоматизировать, запрограммировав смену потоков через колонку. В настоящее время разработаны приборы синтезаторы. На завершающей стадии синтеза полипептид ковалентной связан со смолой, снимается с этой смолы и защитная группа удаляется. Одной из самых главных проблем в твердофазном синтезе является рацимизация аминокислот во время синтеза. Это особенно опасно в этом синтезе, т.к. промежуточных стадии выделения рациматов не существует. Способов отделения в данный момент не существует, но есть условия, чтобы как можно меньше была рацимизация. Сам Мерифилд получил этим методом сразу несколько полипептидов, был получен брадикидин – гормон с сосудорасширяющим действием, ангиотензин – гормон, повышающий кровяное давление, фермент рибонуклеаза, которая катализирует гидролиз РНК.

Выход продуктов этим методом значительно не сравним с методами, которые применялись до этого. С помощью автоматизации можно использовать этот метод в промышленных масштабах.

У каждого полипептида имеется N-конец, а другой С-конец. Аминокислота, которая принимает участие изменяет окончание на ил

Глицил-валил-тирозил-гистедин-аспарагил-пролин. Для определения аминокислот в полипептиде, необходимо провести гидролиз, его проводят при 100 С в течение 24 часов 6Н соляной кислотой. Далее продукты гидролиза анализируют – разделяют методом ионообменной хроматографии на колонке сульфалированным полистиролом. Потом вымывают цитратным буфером из колонки. По количеству элюента судят о том, какие кислоты, т.е. в начале будут вымываться кислые кислоты, а самыми последними – основные. Таким образом можно определять в какой момент, какая аминокислота прошла, а количество определяется фотометрически с помощью нингдрина, этим методом можно определить 1 мкг. Если необходимо оперделить 1 нг, применяют флуоросканин, он реагирует с α-аминокислотами, образуя сильно флуоросцилирующее соединение. Определяют какие и сколько аминокислот находятся, а последовательность аминокислот определить не удается.

Флюоросланин:

Химические вещества, содержащие структурные компоненты молекулы карбоновой кислоты и амина, называются аминокислотами. Это общее название группы органических соединений, в составе которых присутствует углеводородная цепь, карбоксильная группа (-СООН) и аминогруппа (-NH2). Их предшественниками являются карбоновые кислоты, а молекулы, у которых водород у первого углеродного атома замещен аминогруппой, называются альфа-аминокислотами.

Всего 20 аминокислот имеют ценность для ферментативных реакций биосинтеза, протекающих в организме всех живых существ. Эти вещества называются стандартными аминокислотами. Существуют также нестандартные аминокислоты, которые включены в состав некоторых специальных белковых молекул. Они не встречаются повсеместно, хотя выполняют важную функцию в живой природе. Вероятно, радикалы этих кислот модифицируются уже после биосинтеза.

Общая информация и список веществ

Известны две большие группы аминокислот, которые были выделены по причине закономерностей их нахождения в природе. В частности, существуют 20 аминокислот стандартного типа и 26 нестандартных аминокислот. Первые находят в составе белков любого живого организма, тогда как вторые являются специфическими для отдельных живых организмов.

20 аминокислот стандартных делятся на 2 типа в зависимости от способности синтезироваться в человеческом организме. Это заменимые, которые в клетках человека способны образовываться из предшественников, и незаменимые, для синтеза которых не существует ферментных систем или субстрата. Заменимые аминокислоты могут не присутствовать в пище, так как их организм может синтезировать, восполняя их количество при необходимости. Незаменимые аминокислоты не могут быть получены организмом самостоятельно, а поэтому должны поступать с пищей.

Биохимиками определены названия аминокислот из группы незаменимых. Всего их известно 8:

• метионин;
• треонин;
• изолейцин;
• лейцин;
• фенилаланин;
• триптофан;
• валин;
• лизин;
• также часто сюда относят гистидин.

Это вещества с различным строением углеводородного радикала, но обязательно с наличием карбоксильной группы и аминогруппы у альфа-С-атома.

В группе заменимых аминокислот присутствует 11 веществ:

• аланин;
• глицин;
• аргинин;
• аспарагин;
• кислота аспарагиновая;
• цистеин;
• кислота глютаминовая;
• глютамин;
• пролин;
• серин;
• тирозин.

В основном их химическое строение проще, нежели у незаменимых, поэтому их синтез дается организму легче. Большинство незаменимых аминокислот невозможно получить только из-за отсутствия субстрата, то есть молекулы-предшественника путем реакции переаминирования.

Глицин, аланин, валин

В биосинтезе белковых молекул наиболее часто используется глицин, валин и аланин, (формула каждого вещества указана ниже на рисунке). Эти аминокислоты самые простые по химической структуре. Вещество глицин и вовсе является простейшим в классе аминокислот, то есть помимо альфа-углеродного атома соединение не имеет радикалов. Однако даже простейшая по структуре молекула играет важную роль в обеспечении жизнедеятельности. В частности, из глицина синтезируется порфириновое кольцо гемоглобина, пуриновые основания. Порфировое кольцо — это белковый участок гемоглобина, призванный удерживать атомы железа в составе целостного вещества.

Глицин участвует в обеспечении жизнедеятельности головного мозга, выступая тормозным медиатором ЦНС. Это означает, что он в большей степени участвует в работе коры головного мозга — его наиболее сложно организованной ткани. Что важнее, глицин является субстратом для синтеза пуриновых оснований, нужных для образования нуклеотидов, которые кодируют наследственную информацию. Вдобавок глицин служит источником для синтеза других 20 аминокислот, тогда как сам может быть образован из серина.

У аминокислоты аланин формула немногим сложнее, чем у глицина, так как она имеет метильный радикал, замененный на один атом водорода у альфа-углеродного атома вещества. При этом аланин также остается одной из самых часто вовлекаемых в процессы биосинтеза белков молекулой. Она входит в состав любого белка в живой природе.

Неспособный синтезироваться в организме человека валин — аминокислота с разветвленной углеводородной цепочкой, состоящей из трех углеродных атомов. Изопропиловый радикал придает молекуле больший вес, однако из-за этого невозможно найти субстрат для биосинтеза в клетках человеческих органов. Поэтому валин должен обязательно поступать с пищей. Он присутствует преимущественно в структурных белках мышц.

Результаты исследований подтверждают, что валин необходим для функционирования центральной нервной системы. В частности, за счет его способности восстанавливать миелиновую оболочку нервных волокон он может использоваться в качестве вспомогательного средства при лечении рассеянного склероза, наркоманий, депрессий. В большом количестве содержится в мясных продуктах, рисе, сушеном горохе.

Тирозин, гистидин, триптофан

В организме тирозин способен синтезироваться из фенилаланина, хотя в большом количестве поступает с молочной пищей, преимущественно с творогом и сырами. Входит в состав казеина - животного белка, в избытке содержащемся в творожных и сырных продуктах. Ключевое значение тирозина в том, что его молекула становится субстратом синтеза катехоламинов. Это адреналин, норадреналин, дофамин - медиаторы гуморальной системы регуляции функций организма. Тирозин способен быстро проникать и через гематоэнцефалический барьер, где быстро превращается в дофамин. Молекула тирозина участвует в меланиновом синтезе, обеспечивая пигментацию кожи, волос и радужки глаза.

Аминокислота гистидин входит в состав структурных и ферментных белков организма, является субстратом синтеза гистамина. Последний регулирует желудочную секрецию, участвует в иммунных реакциях, регулирует заживление повреждений. Гистидин является незаменимой аминокислотой, и организм восполняет ее запасы только из пищи.

Триптофан так же неспособен синтезироваться организмом из-за сложности своей углеводородной цепочки. Он входит в состав белков и является субстратом синтеза серотонина. Последний является медиатором нервной системы, призванным регулировать циклы бодрствования и сна. Триптофан и тирозин - эти названия аминокислот следует помнить нейрофизиологам, так как из них синтезируются главные медиаторы лимбической системы (серотонин и дофамин), обеспечивающие наличие эмоций. При этом не существует молекулярной формы, обеспечивающей накопление незаменимых аминокислот в тканях, из-за чего они должны присутствовать в пище ежедневно. Белковая еда в количестве 70 граммов в сутки полностью обеспечивает эти потребности организма.

Фенилаланин, лейцин и изолейцин

Фенилаланин примечателен тем, что из него синтезируется аминокислота тирозин при ее недостатке. Сам фенилаланин является структурным компонентом всех белков в живой природе. Это метаболический предшественник нейромедиатора фенилэтиламина, обеспечивающий ментальную концентрацию, подъем настроения и психостимуляцию. В РФ в концентрации свыше 15% оборот данного вещества запрещен. Эффект фенилэтиламина схожий с таковым у амфетамина, однако первый не отличается пагубным воздействием на организм и отличается лишь развитием психической зависимости.

Одно из главных веществ группы аминокислот — лейцин, из которого синтезируются пептидные цепи любого белка человека, включая ферменты. Соединение, применяемое в чистом виде, способно регулировать функции печени, ускорять регенерацию ее клеток, обеспечивать омоложение организма. Поэтому лейцин — аминокислота, которая выпускается в виде лекарственного препарата. Она отличается высокой эффективностью в ходе вспомогательного лечения цирроза печени, анемии, лейкоза. Лейцин — аминокислота, существенно облегчающая реабилитацию пациентов после химиотерапии.

Изолейцин, как и лейцин, не способен синтезироваться организмом самостоятельно и относится к группе незаменимых. Однако это вещество не является лекарственным средством, так как организм испытывает в нем небольшую потребность. В основном в биосинтезе участвует только один его стереоизомер (2S,3S)-2-амино-3-метилпентановая кислота.

Пролин, серин, цистеин

Вещество пролин — аминокислота с циклическим углеводородным радикалом. Ее основная ценность в наличии кетонной группы цепочки, из-за чего вещество активно используется в синтезе структурных белков. Восстановление кетона гетероцикла до гидроксильной группы с образованием гидроксипролина формирует множественные водородные связи между цепочками коллагена. В результате нити этого белка сплетаются между собой и обеспечивают прочную межмолекулярную структуру.

Пролин — аминокислота, обеспечивающая механическую прочность тканей человека и его скелета. Наиболее часто она находится в коллагене, входящем в состав костей, хряща и соединительной ткани. Как и пролин, цистеин является аминокислотой, из которой синтезируется структурный белок. Однако это не коллаген, а группа веществ альфа-кератинов. Они образуют роговой слой кожи, ногти, имеются в составе чешуек волос.

Вещество серин — аминокислота, существующая в виде оптических L и D-изомеров. Это заменимое вещество, синтезируемое из фосфоглицерата. Серин способен образовываться в ходе ферментативной реакции из глицина. Данное взаимодействие обратимое, а поэтому глицин может образовываться из серина. Основная ценность последнего в том, что из серина синтезируются ферментативные белки, точнее их активные центры. Широко серин присутствует в составе структурных белков.

Аргинин, метионин, треонин

Биохимиками определено, что избыточное потребление аргинина провоцирует развитие заболевания Альцгеймера. Однако помимо негативного значения у вещества присутствуют и жизненно-важные для размножения функции. В частности, за счет наличия гуанидиновой группы, пребывающей в клетке в катионной форме, соединение способно образовывать огромное количество водородных межмолекулярных связей. Благодаря этому аргинин в виде цвиттер-иона обретает способность связаться с фосфатными участками молекул ДНК. Результатом взаимодействия является образование множества нуклеопротеидов - упаковочной формы ДНК. Аргинин в ходе изменения рН ядерного матрикса клетки может отсоединяться от нуклеопротеида, обеспечивая раскручивание цепи ДНК и начало трансляции для биосинтеза белка.

Аминокислота метионин в своей структуре содержит атом серы, из-за чего чистое вещество в кристаллическом виде имеет неприятный тухлый запах из-за выделяемого сероводорода. В организме человека метионин выполняет регенераторную функцию, способствуя заживлению мембран печеночных клеток. Поэтому выпускается в виде аминокислотного препарата. Из метионина синтезируется и второй препарат, предназначенный для диагностики опухолей. Синтезируется он путем замещения одного углеродного атома на его изотоп С11. В таком виде он активно накапливается в опухолевых клетках, давая возможность определять размеры новообразований головного мозга.

В отличие от указанных выше аминокислот, треонин имеет меньшее значение: аминокислоты из него не синтезируются, а его содержание в тканях невелико. Основная ценность треонина — включение в состав белков. Специфических функций эта аминокислота не имеет.

Аспарагин, лизин, глутамин

Аспарагин — распространенная заменимая аминокислота, присутствующая в виде сладкого на вкус L-изомера и горького D-изомера. Из аспарагина образуются белки организма, а путем глюконеогенеза синтезируется оксалоацетат. Это вещество способно окисляться в цикле трикарбоновых кислот и давать энергию. Это означает, что помимо структурной функции аспарагин выполняет и энергетическую.

Неспособный синтезироваться в организме человека лизин — аминокислота с щелочными свойствами. Из нее в основном синтезируются иммунные белки, ферменты и гормоны. При этом лизин — аминокислота, самостоятельно проявляющая антивирусные средства против вируса герпеса. Однако вещество в качестве препарата не используется.

Аминокислота глутамин присутствует в крови в концентрациях, намного превышающих содержание прочих аминокислот. Она играет главную роль в биохимических механизмах азотистого обмена и выведения метаболитов, участвует в синтезе нуклеиновых кислот, ферментов, гормонов, способна укреплять иммунитет, хотя в качестве лекарственного препарата не используется. Но глутамин широко применяется среди спортсменов, так как помогает восстанавливаться после тренировок, удаляет метаболиты азота и бутирата из крови и мышц. Этот механизм ускорения восстановления спортсмена не считается искусственным и справедливо не признается допинговым. Более того, лабораторные способы уличения спортсменов в таком допинге отсутствуют. Глутамин также в значительном количестве присутствует в пище.

Аспарагиновая и глутаминовая кислота

Аспарагиновая и глутаминовая аминокислоты чрезвычайно ценные для организма человека из-за своих свойств, активирующих нейромедиаторов. Они ускоряют передачу информации между нейронами, обеспечивая поддержание работоспособности структур мозга, лежащих ниже коры. В таких структурах важна надежность и постоянство, ведь эти центры регулируют дыхание и кровообращение. Поэтому в крови присутствует огромное количество аспарагинивой и глутаминовой аминокислоты. Пространственная структурная формула аминокислот указана на рисунке ниже.

Аспарагиновая кислота участвует в синтезе мочевины, устраняя аммиак из головного мозга. Она является значимым веществом для поддержания высокой скорости размножения и обновления клеток крови. Разумеется, при лейкозе этот механизм вреден, а поэтому для достижения ремиссии используются препараты ферментов, разрушающих аспарагиновую аминокислоту.

Одну четвертую часть от числа всех аминокислот в организме составляет глутаминовая кислота. Это нейромедиатор постсинаптических рецепторов, необходимый для синаптической передачи импульса между отростками нейронов. Однако для глутаминовой кислоты характерен и экстрасинаптический путь передачи информации — объемная нейротансмиссия. Такой способ лежит в основе памяти и представляет собой нейрофизиологическую загадку, ведь пока не выяснено, какие рецепторы определяют количество глутамата вне клетки и вне синапсов. Однако предполагается, что именно количество вещества вне синапса имеет важность для объемной нейротрансмиссии.

Химическая структура

Все нестандартные и 20 стандартных аминокислот имеют общий план строения. Она включает циклическую или алифатическую углеводородную цепочку с наличием радикалов или без них, аминогруппу у альфа-углеродного атома и карбоксильную группу. Углеводородная цепочка может быть любой, чтобы вещество имело реакционную способность аминокислот, важно расположение основных радикалов.

Аминогруппа и карбоксильная группа должны быть присоединены к первому углеродному атому цепочки. Согласно принятой в биохимии номенклатуре, он называется альфа-атомом. Это важно для образования пептидной группы — важнейшей химической связи, благодаря которой существуют белок. С точки зрения биологической химии, жизнью называется способ существования белковых молекул. Главное значение аминокислот - это образование пептидной связи. Общая структурная формула аминокислот представлена в статье.

Физические свойства

Несмотря на схожую структуру углеводородной цепи, аминокислоты по физическим свойствам значительно отличаются от карбоновых кислот. При комнатной температуре они являются гидрофильными кристаллическими веществами, хорошо растворяются в воде. В органическом растворителе из-за диссоциации по карбоксильной группе и отщепления протона аминокислоты растворяются плохо, образуя смеси веществ, но не истинные растворы. Многие аминокислоты имеют сладкий вкус, тогда как карбоновые кислоты - кислые.

Указанные физические свойства обусловлены наличием двух функциональных химических групп, из-за которых вещество в воде ведет себя как растворенная соль. Под действием молекул воды от карбоксильной группы отщепляется протон, акцептором которого является аминогруппа. За счет смещения электронной плотности молекулы и отсутствия свободно двигающихся протонов рН (показатель кислотности) раствор остается достаточно стабильным при добавлении кислот или щелочей с высокими константами диссоциации. Это означает, что аминокислоты способны образовывать слабые буферные системы, поддерживая гомеостаз организма.

Важно, что модуль заряда диссоциированной молекулы аминокислоты равен нулю, так как протон, отщепленный от гидроксильной группы, принимается атомом азота. Однако на азоте в растворе формируется положительный заряд, а на карбоксильной группе - отрицательный. Способность диссоциировать напрямую зависит от кислотности, а поэтому для растворов аминокислот существует изоэлектрическая точка. Это рН (показатель кислотности), при котором наибольшее количество молекул имеют нулевой заряд. В таком состоянии они неподвижны в электрическом поле и не проводят ток.